The measurement of immersion depth and topology of membrane proteins by solution state NMR.
The measurement of immersion depth and topology of membrane proteins by solution state NMR.
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通过溶液态核磁共振测量膜蛋白的浸没深度和拓扑结构。
DOI：
10.1016/j.bbamem.2007.09.011
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发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sagar Patel
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Prosser;F. Evanics;Julianne L. Kitevski;Sagar Patel
膜蛋白研究的一个重要组成部分涉及与蛋白质拓扑相关的细节的确定-例如，跨膜残留物的位置，浸泡深度的细节，膜中蛋白质的取向以及每个残留物的溶剂暴露程度。溶液状态核磁共振非常适合于使用顺磁添加剂来确定浸入深度，这些添加剂设计用于产生深度特定的松弛效应或化学位移摄动。这类添加剂包括被设计为“锚定”在膜的给定区域内的自旋标签或自由扩散的小顺磁性物质，其在水膜界面上的分配特性产生了与深度相关的顺磁性效应梯度。本文综述了氧和其他小顺磁添加剂在脂质双分子层和胶束中膜蛋白浸泡深度和拓扑结构研究中的应用。
An important component of the study of membrane proteins involves the determination of details associated with protein topology — for example, the location of transmembrane residues, specifics of immersion depth, orientation of the protein in the membrane, and extent of solvent exposure for each residue. Solution state NMR is well suited to the determination of immersion depth with the use of paramagnetic additives designed to give rise to depth-specific relaxation effects or chemical shift perturbations. Such additives include spin labels designed to be “anchored” within a given region of the membrane or small freely diffusing paramagnetic species, whose partitioning properties across the water membrane interface create a gradient of paramagnetic effects which correlate with depth. This review highlights the use of oxygen and other small paramagnetic additives in studies of immersion depth and topology of membrane proteins in lipid bilayers and micelles.
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影响因子：
15
作者：
Hennig, M;Munzarova, ML;Williamson, JR
通讯作者：
Williamson, JR
影响因子：
15
作者：
Wang, P;Tang, Y;Tirrell, DA
通讯作者：
Tirrell, DA
影响因子：
3.4
作者：
Altenbach, C;Froncisz, W;Hubbell, WL
通讯作者：
Hubbell, WL
DOI：
10.1073/pnas.91.5.1667
发表时间：
1994-03-01
影响因子：
11.1
作者：
ALTENBACH, C;GREENHALGH, DA;HUBBELL, WL
通讯作者：
HUBBELL, WL
影响因子：
6.8
作者：
Hubbell, WL;Gross, A;Lietzow, MA
通讯作者：
Lietzow, MA