Structure of the mammalian ribosomal pre-termination complex associated with eRF1.eRF3.GDPNP.
Structure of the mammalian ribosomal pre-termination complex associated with eRF1.eRF3.GDPNP.
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DOI：
10.1093/nar/gkt1279
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发表时间：
2014-03
影响因子：
14.9
通讯作者：
Frank J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
des Georges A;Hashem Y;Unbehaun A;Grassucci RA;Taylor D;Hellen CU;Pestova TV;Frank J
真核生物翻译终止的结果是两个释放因子eRF1和eRF3之间复杂的功能相互作用的结果，其中eRF3的GTP水解将密码子识别与eRF1的肽-tRNA水解结合在一起。在这里，我们提出了与eRF1·eRF3·GDPNP相关的预终止复合体的冷冻电子显微镜结构，分辨率为9.7°，对应于因子结合和终止密码子识别的初始前GTP水解阶段。它揭示了ERF的核糖体位置，并为eRF3‘S GTP酶活性的终止密码子识别和触发机制提供了深入的见解。
Eukaryotic translation termination results from the complex functional interplay between two release factors, eRF1 and eRF3, in which GTP hydrolysis by eRF3 couples codon recognition with peptidyl-tRNA hydrolysis by eRF1. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of pre-termination complexes associated with eRF1•eRF3•GDPNP at 9.7 -Å resolution, which corresponds to the initial pre-GTP hydrolysis stage of factor attachment and stop codon recognition. It reveals the ribosomal positions of eRFs and provides insights into the mechanisms of stop codon recognition and triggering of eRF3’s GTPase activity.
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