Protein methylation at the surface and buried deep: thinking outside the histone box.
Protein methylation at the surface and buried deep: thinking outside the histone box.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2013.02.004
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发表时间：
2013-05
影响因子：
13.8
通讯作者：
Clarke, Steven G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Clarke, Steven G.
组蛋白上的甲基化赖氨酸和精氨酸残基代表组蛋白密码的关键部分，并且它们被蛋白质相互作用结构域识别调节转录。虽然一些甲基化酶似乎对组蛋白具有特异性，但许多甲基化酶可以修饰组蛋白和非组蛋白底物，并且越来越多的甲基化酶对非组蛋白底物具有特异性。虽然一些非组蛋白底物也可以参与转录，但蛋白质甲基化反应的一个独特子集发生在深埋在核糖体蛋白中的残基上，这些残基可能在蛋白质-RNA相互作用而不是蛋白质-蛋白质相互作用中起作用。此外，最近的工作已经确定了在核糖体和其他蛋白质中的新位点上催化蛋白质甲基化反应的酶，包括组氨酸和半胱氨酸残基以及N末端的修饰。
Methylated lysine and arginine residues on histones represent a crucial part of the histone code and their recognition by protein interaction domains modulates transcription. While some methylating enzymes appear to be specific for histones, many can modify both histone and non-histone substrates, and an increasing number are specific for non-histone substrates. Although some of the non-histone substrates can also be involved in transcription, a distinct subset of protein methylation reactions occurs at residues deeply buried in ribosomal proteins that may function in protein-RNA interactions rather than protein-protein interactions. Additionally, recent work has identified enzymes catalyzing protein methylation reactions on new sites in ribosomal and other proteins, including modifications of histidine and cysteine residues as well as the N terminus.
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自由基 SAM 酶进行甲基转移的结构基础。
DOI：
10.1126/science.1205358
发表时间：
2011-05-27
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Boal AK;Grove TL;McLaughlin MI;Yennawar NH;Booker SJ;Rosenzweig AC
通讯作者：
Rosenzweig AC
DOI：
10.1016/j.bbrc.2012.05.089
发表时间：
2012-06-22
影响因子：
3.1
作者：
Hahne K;Vervacke JS;Shrestha L;Donelson JL;Gibbs RA;Distefano MD;Hrycyna CA
通讯作者：
Hrycyna CA
影响因子：
4.8
作者：
Fuchs, Stephen M.;Kizer, Kelby O.;Strahl, Brian D.
通讯作者：
Strahl, Brian D.
影响因子：
16.6
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.18632/aging.100471
发表时间：
2012-07
期刊：
Aging
影响因子：
--
作者：
Calnan DR;Webb AE;White JL;Stowe TR;Goswami T;Shi X;Espejo A;Bedford MT;Gozani O;Gygi SP;Brunet A
通讯作者：
Brunet A