Role of the Prenyl Group on the G Protein γ Subunit in Coupling Trimeric G Proteins to A1 Adenosine Receptors*
Role of the Prenyl Group on the G Protein γ Subunit in Coupling Trimeric G Proteins to A1 Adenosine Receptors*
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G 蛋白 γ 亚基上的异戊二烯基团在三聚体 G 蛋白与 A1 腺苷受体偶联中的作用*
DOI：
--
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发表时间：
1996
影响因子：
4.8
通讯作者：
J. Garrison
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Yasuda;M. Lindorfer;K. Woodfork;J. E. Fletcher;J. Garrison
受体与异源三聚体G蛋白的偶联由受体与G蛋白α亚基之间的相互作用和βγ二聚体的组成决定。为了确定γ亚基前烯基修饰在这种相互作用中的作用，将γ1和γ2亚基中的βγ基序改变为不同的前烯基团直接修饰，并在杆状病毒/Sf9昆虫细胞系统中表达重组CAAX二聚体，并对二聚体进行纯化。通过两种方法比较了βγ二聚体的活性：形成高亲和力激动剂结合构象的A1腺苷受体和受体催化的α亚基上GTP的交换。β-1-γ-1二聚体(法尼基修饰)与β-1-γ-2(香叶基香叶基修饰)在这两种实验中的效果都明显不同。β-1-γ-1-S74L二聚体(香叶基香叶基修饰)在这两种实验中的效果几乎与β-1-γ-2相同。β1γ2-L71S二聚体(经法尼基修饰)的活性明显低于β1γ2。利用125I标记的βγ亚基，可以确定天然和修饰的βγ二聚体同样能很好地重组到含有A1腺苷受体的Sf9膜上。这些数据表明，γ亚基上的戊烯基团是受体与G蛋白γ亚基相互作用的重要决定因素。
The coupling of receptors to heterotrimeric G proteins is determined by interactions between the receptor and the G protein α subunits and by the composition of the βγ dimers. To determine the role of the γ subunit prenyl modification in this interaction, the CaaX motifs in the γ1 and γ2 subunits were altered to direct modification with different prenyl groups, recombinant βγ dimers expressed in the baculovirus/Sf9 insect cell system, and the dimers purified. The activity of the βγ dimers was compared in two assays: formation of the high affinity agonist binding conformation of the A1 adenosine receptor and receptor-catalyzed exchange of GDP for GTP on the α subunit. The β1γ1 dimer (modified with farnesyl) was significantly less effective than β1γ2 (modified with geranylgeranyl) in either assay. The β1γ1-S74L dimer (modified with geranylgeranyl) was nearly as effective as β1γ2 in either assay. The β1γ2-L71S dimer (modified with farnesyl) was significantly less active than β1γ2. Using 125I-labeled βγ subunits, it was determined that native and altered βγ dimers reconstituted equally well into Sf9 membranes containing A1 adenosine receptors. These data suggest that the prenyl group on the γ subunit is an important determinant of the interaction between receptors and G protein γ subunits.
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L. Birnbaumer
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