GRP94 in ER quality control and stress responses.
GRP94 in ER quality control and stress responses.
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DOI：
10.1016/j.semcdb.2010.03.004
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发表时间：
2010-07
影响因子：
7.3
通讯作者：
Argon, Yair
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Eletto, Davide;Dersh, Devin;Argon, Yair
内质网（ER）分子伴侣系统已经发展到优化正确折叠的分泌和膜蛋白的输出。葡萄糖调节蛋白94（Glucose Regulated Protein 94，GRP 94）。在过去的十年中，新的结构和功能数据已经开始描绘GRP 94的独特特征，并巩固了其在ER质量控制途径中的重要性。本文介绍了我们目前对GRP 94的理解及其有助于ER质量控制的四种方式：1）陪伴蛋白质折叠; 2）与ER蛋白折叠机制的其他组分相互作用; 3）储存钙; 4）协助将错误折叠的蛋白质靶向ER相关降解（ERAD）。
A system of endoplasmic reticulum (ER) chaperones has evolved to optimize the output of properly folded secretory and membrane proteins. An important player in this network is Glucose Regulated Protein 94 (GRP94). Over the last decade, new structural and functional data have begun to delineate the unique characteristics of GRP94 and have solidified its importance in ER quality control pathways. This review describes our current understanding of GRP94 and the four ways in which it contributes to the ER quality control: 1) chaperoning the folding of proteins; 2) interacting with other components of the ER protein folding machinery; 3) storing calcium; and 4) assisting in the targeting of malfolded proteins to ER associated degradation (ERAD).
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