Structural analysis of the Sulfolobus solfataricus MCM protein N-terminal domain.
Structural analysis of the Sulfolobus solfataricus MCM protein N-terminal domain.
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DOI：
10.1093/nar/gkn183
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发表时间：
2008-06
影响因子：
14.9
通讯作者：
Ladenstein R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu W;Pucci B;Rossi M;Pisani FM;Ladenstein R
微染色体维持蛋白（MCM）是真核生物和古细菌中DNA解旋酶的候选者。本文报道了硫磺硫化叶菌MCM（Sulfolobus solfataricus MCM）蛋白N-末端结构域（残基1-268）的2.8 kDa晶体结构。该结构揭示了单六聚体环状结构，与热自养甲烷热杆菌（Methanothermobacter thermoautotrophicus，Mth）的蛋白质不同。此外，在Sso MCM的中央通道似乎显着窄于M的对应物，这似乎更有利地容纳单链DNA比双链DNA，DNA结合试验的支持。结构分析还突出了锌结合结构域在与核酸的相互作用中所起的重要作用，并使我们能够推测Sso MCM N-ter结构域可能起分子钳的作用，以抓住通过中央通道的单链DNA。在此基础上，可能的DNA解旋机制进行了讨论。
The Mini-Chromosome Maintenance (MCM) proteins are candidates of replicative DNA helicase in eukarya and archaea. Here we report a 2.8 Å crystal structure of the N-terminal domain (residues 1–268) of the Sulfolobus solfataricus MCM (Sso MCM) protein. The structure reveals single-hexameric ring-like architecture, at variance from the protein of Methanothermobacter thermoautotrophicus (Mth). Moreover, the central channel in Sso MCM seems significantly narrower than the Mth counterpart, which appears to more favorably accommodate single-stranded DNA than double-stranded DNA, as supported by DNA-binding assays. Structural analysis also highlights the essential role played by the zinc-binding domain in the interaction with nucleic acids and allows us to speculate that the Sso MCM N-ter domain may function as a molecular clamp to grasp the single-stranded DNA passing through the central channel. On this basis possible DNA unwinding mechanisms are discussed.
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DOI：
10.1073/pnas.030539597
发表时间：
2000-02-15
影响因子：
11.1
作者：
Chong, JPJ;Hayashi, MK;Stillman, B
通讯作者：
Stillman, B
影响因子：
4.8
作者：
Kasiviswanathan, R;Shin, JH;Kelman, Z
通讯作者：
Kelman, Z
影响因子：
4.8
作者：
Gómez-Llorente, Y;Fletcher, RJ;Martín, CS
通讯作者：
Martín, CS
影响因子：
64.8
作者：
Li, DW;Zhao, R;Chen, XJS
通讯作者：
Chen, XJS
影响因子：
10.8
作者：
Heng, JB;Aksimentiev, A;Timp, G
通讯作者：
Timp, G