Structure and ligand binding of the SAM-V riboswitch.
Structure and ligand binding of the SAM-V riboswitch.
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DOI：
10.1093/nar/gky520
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发表时间：
2018-07-27
影响因子：
14.9
通讯作者：
Lilley DMJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Huang L;Lilley DMJ
SAM-V是一类核糖开关，其结合S-腺苷甲硫氨酸，通过控制翻译来调节基因表达。我们已经在2.5 μ m分辨率下解析了与其SAM配体结合的metY SAM-V核糖开关的晶体结构。RNA折叠为H型假结，具有大沟三螺旋，其中存在SAM配体结合位点。结合的SAM采用与三螺旋的轴对齐的伸长构象，并且通过与腺嘌呤和氨基酸部分的氢键结合而保持在任一端。中心的锍阳离子与U：A.U碱基三联体产生静电相互作用，因此具有特异性。我们提出了一个模型，其中SAM结合导致协会的三链体的第三条链，稳定了一个短的螺旋和闭塞的核糖体结合位点。因此，新结构解释了配体特异性和遗传控制机制。
SAM-V is one of the class of riboswitches that bind S-adenosylmethione, regulating gene expression by controlling translation. We have solved the crystal structure of the metY SAM-V riboswitch bound to its SAM ligand at 2.5 Å resolution. The RNA folds as an H-type pseudoknot, with a major-groove triple helix in which resides the SAM ligand binding site. The bound SAM adopts an elongated conformation aligned with the axis of the triple helix, and is held at either end by hydrogen bonding to the adenine and the amino acid moieties. The central sulfonium cation makes electrostatic interactions with an U:A.U base triple, so conferring specificity. We propose a model in which SAM binding leads to association of the triplex third strand that stabilizes a short helix and occludes the ribosome binding site. Thus the new structure explains both ligand specificity and the mechanism of genetic control.
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影响因子：
14.9
作者：
Huang L;Wang J;Lilley DM
通讯作者：
Lilley DM
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作者：
Waterhouse, Andrew M.;Procter, James B.;Barton, Geoffrey J.
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Barton, Geoffrey J.
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Roy S;Lammert H;Hayes RL;Chen B;LeBlanc R;Dayie TK;Onuchic JN;Sanbonmatsu KY
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Sanbonmatsu KY