Spectroscopy of NOX Protein Family Members.
Spectroscopy of NOX Protein Family Members.
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NOX 蛋白家族成员的光谱。
DOI：
10.1007/978-1-4939-9424-3_7
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Nauseef,WilliamM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nakano,Yoko;Nauseef,WilliamM
NOX蛋白家族的所有成员都含有一种独特的b型细胞色素，它介导电子传递，从而表征多组分氧化酶复合体的活性。被称为细胞色素b558，由于其在还原-负氧化差异光谱中在558nm处的特征光谱吸光度，或细胞色素b(-245)，由于其在pH=7.0时的中点电位非常低的−245mV，该蛋白具有两个堆叠的不等价的血红素，由膜螺旋h3和h5中的组氨酸残基连接。以黄素依赖的方式，细胞色素b558将电子从细胞质NADPH穿梭到分子氧中，从而产生超氧阴离子。通过进行还原-负氧化差示光谱，并使用毫米消光系数，E559-540 nm=921.6 cm−1 mm−1，可以计算完整细胞或部分纯化的膜制剂中细胞色素b558的量。在细胞色素b558相对较高而不相关的含血红素蛋白较低的样本中进行测量，如在中性粒细胞中，测量是直接的。然而，低水平的细胞色素b558表达，加上丰富的线粒体和其他来源的血红素蛋白，使得在非吞噬细胞中检测细胞色素b558的光谱非常具有挑战性。
All members of the NOX protein family contain a unique b-type cytochrome that mediates the electron transport that characterizes the activity of the multicomponent oxidase complexes. Referred to as cytochrome b558, because of its signature spectral absorbance at 558 nm in reduced-minus-oxidized difference spectroscopy, or cytochrome b(-245), because of its very low midpoint potential of −245 mV at pH 7.0, the protein possesses two stacked inequivalent hemes ligated by pairs of histidine residues in membrane helices h3 and h5. In a flavin-dependent fashion, cytochrome b558 shuttles electrons from cytoplasmic NADPH across membranes to molecular oxygen and thereby generates superoxide anion. By performing reduced-minus-oxidized difference spectroscopy and using the millimolar extinction coefficient,E559–540 nm= 21.6 cm−1mM−1, one can calculate the amount of cytochrome b558 in intact cells or partially purified membrane preparations. Measurements in samples where cytochrome b558 is relatively high and the presence of unrelated heme-containing proteins low, as in neutrophils, are straightforward. However, low levels of cytochrome b558 expression combined with an abundance of mitochondria and other sources of heme proteins make spectral detection of cytochrome b558 in non-phagocytic cells extremely challenging.
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