Characterization of multiple interactions between the envelope E protein of SARS-CoV-2 and human BRD4.
Characterization of multiple interactions between the envelope E protein of SARS-CoV-2 and human BRD4.
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DOI：
10.1016/j.xpro.2022.101853
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发表时间：
2022-12-16
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kutateladze, Tatiana G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zandian, Mohamad;Jang, Suk Min;Lachance, Catherine;Acharya, Arpan;Byrareddy, Siddappa N.;Cote, Jacques;Kutateladze, Tatiana G.
SARS-CoV-2 包膜 (E) 蛋白劫持人类 BRD4（溴结构域和末端外结构域蛋白 4）。在这里，我们描述了一个协议来表征乙酰化 E 蛋白与 BRD4 在体内的相互作用。我们详细介绍了使用 NMR 光谱来绘制结合界面的步骤，并包括监测 BRD4 抑制剂在 SARS-CoV-2 感染的人肺支气管上皮细胞中的作用的步骤。这种方法可用于研究涉及其他病毒和人类蛋白质的相互作用。有关该协议的使用和执行的完整详细信息，请参阅 Vann 等人。 （2022）。监测病毒 E 蛋白乙酰化的优化方案 表征乙酰化 E 蛋白与 BRD4 NMR 化学位移扰动分析的相互作用，以绘制结合间期图 研究 BRD4 抑制剂在 SARS-CoV-2 感染细胞中的作用的方案 出版商注：进行任何实验方案都需要遵守当地实验室安全和道德机构指南。 SARS-CoV-2 包膜 (E) 蛋白劫持人类 BRD4（溴结构域和末端外结构域蛋白 4）。在这里，我们描述了一个协议来表征乙酰化 E 蛋白与 BRD4 在体内的相互作用。我们详细介绍了使用 NMR 光谱来绘制结合界面的步骤，并包括监测 BRD4 抑制剂在 SARS-CoV-2 感染的人肺支气管上皮细胞中的作用的步骤。这种方法可用于研究涉及其他病毒和人类蛋白质的相互作用。
The SARS-CoV-2 envelope (E) protein hijacks human BRD4 (bromodomain and extra-terminal domain protein 4). Here, we describe a protocol to characterize the interaction of the acetylated E protein with BRD4 in vivo. We detail steps to use NMR spectroscopy to map the binding interface and include steps to monitor the effect of BRD4 inhibitors in SARS-CoV-2-infected human lung bronchial epithelial cells. This approach could be applied to study interactions involving other viral and human proteins. For complete details on the use and execution of this protocol, please refer to Vann et al. (2022). Optimized protocol to monitor acetylation of the viral E protein Characterization of the interaction of the acetylated E protein with BRD4 NMR chemical shift perturbation analysis to map the binding interphase Protocol to study the effect of BRD4 inhibitors in SARS-CoV-2-infected cells Publisher’s note: Undertaking any experimental protocol requires adherence to local institutional guidelines for laboratory safety and ethics. The SARS-CoV-2 envelope (E) protein hijacks human BRD4 (bromodomain and extra-terminal domain protein 4). Here, we describe a protocol to characterize the interaction of the acetylated E protein with BRD4 in vivo. We detail steps to use NMR spectroscopy to map the binding interface and include steps to monitor the effect of BRD4 inhibitors in SARS-CoV-2-infected human lung bronchial epithelial cells. This approach could be applied to study interactions involving other viral and human proteins.
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DOI：
10.1107/s0907444910045749
发表时间：
2011-04
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Winn MD;Ballard CC;Cowtan KD;Dodson EJ;Emsley P;Evans PR;Keegan RM;Krissinel EB;Leslie AG;McCoy A;McNicholas SJ;Murshudov GN;Pannu NS;Potterton EA;Powell HR;Read RJ;Vagin A;Wilson KS
通讯作者：
Wilson KS
影响因子：
4.6
作者：
Vann, Kendra R.;Pal, Dhananjaya;Kutateladze, Tatiana G.
通讯作者：
Kutateladze, Tatiana G.
影响因子：
10.5
作者：
Lalonde ME;Avvakumov N;Glass KC;Joncas FH;Saksouk N;Holliday M;Paquet E;Yan K;Tong Q;Klein BJ;Tan S;Yang XJ;Kutateladze TG;Côté J
通讯作者：
Côté J
影响因子：
2.7
作者：
DELAGLIO, F;GRZESIEK, S;BAX, A
通讯作者：
BAX, A
影响因子：
--
作者：
Klein BJ;Cox KL;Jang SM;Singh RK;Côté J;Poirier MG;Kutateladze TG
通讯作者：
Kutateladze TG