Densin-180: revised membrane topology, domain structure and phosphorylation status.
Densin-180: revised membrane topology, domain structure and phosphorylation status.
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DOI：
10.1111/j.1471-4159.2009.05951.x
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发表时间：
2009-04
影响因子：
4.7
通讯作者：
Schoepfer R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thalhammer A;Trinidad JC;Burlingame AL;Schoepfer R
Densin-180是突触后密度的核心成分，突触后密度是介导神经元细胞之间信号传导的高度复杂的分子组装体。它是一种多结构域支架蛋白，其特征在于多个富含亮氨酸的重复结构域加上单个Psd 95/Discs large/Zona occludens-1结构域。在其原始拓扑模型中，提出了具有细胞外N-末端和细胞内C-末端的单个跨膜区段。然而，最近发现的体内磷酸化位点与这种拓扑结构不相容。在这里，我们讨论了一个所有的细胞内和膜相关的定位Densin-180是一致的，并支持所有最新的实验数据。这种修改后的拓扑结构，现在还包括一个磷酸化丰富的地区将有决定性的影响，未来的研究涉及Densin-180和它的信号。
Densin-180 is a core component of post-synaptic densities, the highly complex molecular assemblies that mediate signaling between neuronal cells. It is a multi-domain scaffold protein characterized by multiple leucine-rich repeat domains plus a single Psd95/Discs large/Zona occludens-1 domain. In its original topology model a single transmembrane segment was proposed with an extracellular N-terminus and an intracellular C-terminus. However, recently discovered in vivo phosphorylation sites are incompatible with this topology. Here, we discuss an all-intracellular and membrane-associated localization of Densin-180 that is consistent with and supported by all the latest experimental data. This revised topology which now includes also a phosphorylation-rich area will have deciding influence on future research involving Densin-180 and its signaling.
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