Multiple E3s promote the degradation of histone H3 variant Cse4.
Multiple E3s promote the degradation of histone H3 variant Cse4.
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DOI：
10.1038/s41598-017-08923-w
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发表时间：
2017-08-17
影响因子：
4.6
通讯作者：
Rao H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cheng H;Bao X;Gan X;Luo S;Rao H
组蛋白H3样蛋白Cse 4/CENP-A是区分特殊的着丝粒染色质结构和大量核小体的关键分子标记。由于Cse 4/CENP-A活性的改变导致基因组不稳定，因此了解Cse 4调控的机制至关重要。在这里，我们证明了四种泛素连接酶（即，Ubr 1、Slx 5、Psh 1和Rcy 1）平行工作以促进酵母中的Cse 4周转。有趣的是，Cse 4过表达导致细胞毒性和细胞周期延迟在酵母细胞缺乏PSH 1，但不是在细胞缺乏UBR 1，这表明这两种降解途径的不同作用。我们的研究结果表明，各种泛素连接酶合作，以保持Cse 4水平的检查，提供了一个基础，进一步描绘复杂的网络参与Cse 4的调节。
The histone H3-like protein Cse4/CENP-A acts as a key molecular marker that differentiates the special centromeric chromatin structures from bulk nucleosomes. As altered Cse4/CENP-A activity leads to genome instability, it is pivotal to understand the mechanism underlying Cse4 regulation. Here, we demonstrate that four ubiquitin ligases (i.e., Ubr1, Slx5, Psh1, and Rcy1) work in parallel to promote Cse4 turnover in yeast. Interestingly, Cse4 overexpression leads to cellular toxicity and cell cycle delay in yeast cells lacking PSH1, but not in cells lacking UBR1, suggesting different roles of these two degradation pathways. Our findings suggest that various ubiquitin ligases collaborate to keep the Cse4 level in check, providing a basis for further delineating the intricate network involved in Cse4 regulation.
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