Self-assembling multidomain peptide fibers with aromatic cores.
Self-assembling multidomain peptide fibers with aromatic cores.
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DOI：
10.1021/bm4000019
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发表时间：
2013-05-13
影响因子：
6.2
通讯作者：
Hartgerink JD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bakota EL;Sensoy O;Ozgur B;Sayar M;Hartgerink JD
自组装多结构域肽已被证明具有理想的特性，例如形成在剪切稀化后快速恢复的水凝胶的能力，以及通过氨基酸选择来定制以改变其弹性并封装和递送蛋白质和细胞的潜力。在这里，我们描述了在肽的中心结构域中的脂肪族疏水性氨基酸取代芳香族氨基酸苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的效果。虽然在所有情况下都保留了基本的纳米纤维形态，但选择特定的核心残基导致从反平行氢键键合切换到平行氢键键合，此外还改变了纳米纤维形态和水凝胶流变学性质。通过圆二色性偏振仪、红外光谱、原子力显微镜、透射和扫描电子显微镜、振荡流变学和分子动力学模拟研究了肽微球组装。这项研究的结果将有助于设计下一代细胞支架材料。
Self-assembling multidomain peptides have been shown to have desirable properties, such as the ability to form hydrogels that rapidly recover following shear-thinning and the potential to be tailored by amino acid selection to vary their elasticity and encapsulate and deliver proteins and cells. Here we describe the effects of substitution of aliphatic hydrophobic amino acids in the central domain of the peptide for the aromatic amino acids phenylalanine, tyrosine and tryptophan. While the basic nanofibrous morphology is retained in all cases, selection of the particular core residues results in switching from anti-parallel hydrogen bonding to parallel hydrogen bonding in addition to changes in nanofiber morphology and in hydrogel rheological properties. Peptide nanofiber assemblies are investigated by circular dichroism polarimetry, infrared spectroscopy, atomic force microscopy, transmission and scanning electron microscopy, oscillatory rheology and molecular dynamics simulations. Results from this study will aid in designing next generation cell scaffolding materials.
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