A new approach to understanding kinetic cooperativity when the hill coefficients are less than 2.
A new approach to understanding kinetic cooperativity when the hill coefficients are less than 2.
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希尔系数小于 2 时理解动力学协同性的新方法。
DOI：
10.1016/0003-9861(82)90498-2
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发表时间：
1982
影响因子：
3.9
通讯作者：
Jenkins,WT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jenkins,WT
简单的酶动力学方程 V ̄ v= 1+ K [S]+ D (A+[S]) 允许人们从许多非线性 Lineweaver-Burk 双倒数图中获得比 Michaelis-Menten 方程更多的信息，涉及四个有用的经验参数 V ̄、K、D 和 A。因此，在没有底物抑制的情况下，从 0 到 2 的最大或最小希尔系数 (H) 由表达式 H 2 (1− H)= 4K D。只有参数 D 可以为负，这与正动力学协同性 (1< H< 2) 或底物抑制 ((K+ D)≤, 0) 相关。通过假设产物的解离是与底物或替代配体（竞争性抑制剂）的结合相结合的交换反应，获得了一个最小模型，该模型仅根据五个特定的化学反应速率常数定义了这四个经验参数，事实上，这些化学反应速率常数可以通过实验进行评估。在此模型中，当底物比产物更容易置换改性剂时，会产生负动力学协同性 (0< H< 1)，而当反之亦然时，会产生正动力学协同性 (1< H< 2)，无论这是通过直接置换还是通过变构相互作用发生。这个简单的最小模型成功地预测了在几种情况下参数如何随替代配体（竞争性抑制剂）的浓度变化。特别是推导了一个将希尔系数 (H) 与修饰剂浓度联系起来的新方程 [1 (H− 1)= α+ β [修饰剂]]，该方程在经验上显示对于大肠杆菌磷酸果糖激酶和酵母丙酮酸激酶均有效，即使它们的 Hill 系数高达 4。
The simple enzyme kinetic equation, V ̄ v= 1+ K [S]+ D (A+[S]), allows one to obtain more information than does the Michaelis-Menten equation, from many nonlinear Lineweaver-Burk double-reciprocal plots in terms of four useful empirical parameters V ̄, K, D, and A. Thus, in the absence of substrate inhibition, maximum or minimum Hill coefficients (H) from 0 to 2 are given by the expression H 2 (1− H)= 4K D. Only the parameter D can be negative and this is associated either with positive kinetic cooperativity (1< H< 2) or substrate inhibition ((K+ D)≤, 0). By assuming that dissociation of the product is an exchange reaction coupled with either binding of the substrate or a surrogate ligand (competitive inhibitor), a minimal model was obtained that defines these four empirical parameters in terms of only five specific chemical reaction rate constants that can, in fact, be evaluated experimentally. In this model negative kinetic cooperativity (0< H< 1) results when the substrate displaces the modifier more easily than the product and positive kinetic cooperativity (1< H< 2) when the converse is true, whether this occurs by a direct displacement or through allosteric interactions. This simple minimal model successfully predicts how the parameters vàry with the concentration of surrogate ligand (competitive inhibitor) in several instances. In particular a new equation [1 (H− 1)= α+ β [modifier]] that relates the Hill coefficient (H) to the modifier concentration was derived and shown to be empirically valid for both Eschericia coli phosphofructokinase and yeast pyruvate kinase even though they have Hill coefficients up to 4.
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