Sec16 defines endoplasmic reticulum exit sites and is required for secretory cargo export in mammalian cells.
Sec16 defines endoplasmic reticulum exit sites and is required for secretory cargo export in mammalian cells.
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DOI：
10.1111/j.1600-0854.2006.00493.x
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发表时间：
2006-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Stephens DJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Watson P;Townley AK;Koka P;Palmer KJ;Stephens DJ
蛋白质和脂质从内质网（ER）的选择性输出由组装到ER膜上的外壳蛋白复合物II（COPII）介导。在高等真核生物中，COPII蛋白在膜上的离散位点组装，称为ER出口位点（ERES）。在这里，我们确定Sec 16作为蛋白质，定义ERES在哺乳动物细胞。Sec 16本地化为ERES，独立于Sec 23/24和Sec 13/31。过度表达，并在较小程度上，小干扰RNA的Sec 16的耗尽，都抑制ER到高尔基体的运输，这表明Sec 16是需要在化学计量的量。Sar 1活性是维持Sec 16在内质网膜上的离散位置定位所必需的，可能是通过防止其解离。我们的数据表明，Sar 1-GTP依赖性组装Sec 16的ER膜上形成一个有组织的支架定义的ERES。
The selective export of proteins and lipids from the endoplasmic reticulum (ER) is mediated by the coat protein complex II (COPII) that assembles onto the ER membrane. In higher eukaryotes, COPII proteins assemble at discrete sites on the membrane known as ER exit sites (ERES). Here, we identify Sec16 as the protein that defines ERES in mammalian cells. Sec16 localizes to ERES independent of Sec23/24 and Sec13/31. Overexpression, and to a lesser extent, small interfering RNA depletion of Sec16, both inhibit ER-to-Golgi transport suggesting that Sec16 is required in stoichiometric amounts. Sar1 activity is required to maintain the localization of Sec16 at discrete locations on the ER membrane, probably through preventing its dissociation. Our data suggest that Sar1-GTP-dependent assembly of Sec16 on the ER membrane forms an organized scaffold defining an ERES.
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