A Molecular Mechanism for Nonphotochemical Quenching in Cyanobacteria.
A Molecular Mechanism for Nonphotochemical Quenching in Cyanobacteria.
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DOI：
10.1021/acs.biochem.7b00202
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发表时间：
2017-06-06
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Blankenship RE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lu Y;Liu H;Saer R;Li VL;Zhang H;Shi L;Goodson C;Gross ML;Blankenship RE
蓝藻橙子类胡萝卜素蛋白（OCP）通过耗散藻胆体（PBS）收集的过量激发能作为热来保护光合蓝藻免受光损伤。体内PBS-OCP复合物的解离由另一种称为荧光恢复蛋白（FRP）的蛋白质促进，其主要以二聚体复合物的形式存在。我们使用了各种质谱（MS）为基础的技术，以探讨这种FRP介导的过程的分子机制。二聚体状态的FRP（dFRP）保留其对红色状态的OCP（OCPr）的C-末端结构域（CTD）的高亲和力。定点突变和天然MS表明FRP上的头部区域是OCP的结合候选物。连接到CTD后，dFRP的构象变化使dFRP能够桥接两个结构域，促进OCPr回复到橙子状态（OCPo），并伴随着dFRP的结构重排。有趣的是，我们发现了FRP和OCP之间的相互响应;也就是说，FRP和OCPr彼此不稳定，而FRP和OCPo彼此稳定。在实验结果的基础上提出了FRP作用的详细机理。
The cyanobacterial Orange Carotenoid Protein (OCP) protects photosynthetic cyanobacteria from photodamage by dissipating excess excitation energy collected by phycobilisomes (PBS) as heat. Dissociation of the PBS-OCP complex in vivo is facilitated by another protein known as the Fluorescence Recovery Protein (FRP), which primarily exists as a dimeric complex. We used various mass spectrometry(MS)-based techniques to investigate the molecular mechanism of this FRP-mediated process. FRP in the dimeric state (dFRP) retains its high affinity to the C-terminal domain (CTD) of OCP in the red state (OCPr). Site-directed mutagenesis and native MS suggest the head region on FRP is a binding candidate to OCP. After attachment to the CTD, the conformational changes of dFRP enable dFRP to bridge the two domains, facilitating the reversion of OCPr into the orange state (OCPo) accompanied by a structural rearrangement of dFRP. Interestingly, we found a mutual response between FRP and OCP; that is, FRP and OCPr destabilize each other, whereas FRP and OCPo stabilize each other. A detailed mechanism of FRP function is proposed on the basis of the experimental results.
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