ATP binding controls distinct structural transitions of Escherichia coli DNA gyrase in complex with DNA.
ATP binding controls distinct structural transitions of Escherichia coli DNA gyrase in complex with DNA.
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DOI：
10.1038/nsmb.2278
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发表时间：
2012-04-08
影响因子：
16.8
通讯作者：
Bryant Z
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Basu A;Schoeffler AJ;Berger JM;Bryant Z
DNA促旋酶是一种利用ATP水解的自由能将负超螺旋引入DNA的分子马达。该反应中的关键步骤是形成与核小体相似规模的手性DNA包裹物。在这里，我们观察旋转酶结构动力学使用单分子测定，其中旋转酶驱动附着在拉伸DNA分子一侧的纳米球的进行性，逐步旋转。旋转暂停和DNA收缩的测量分析揭示了多个ATP调制的结构转变。DNA包裹与ATP酶循环协调，并通过一种意想不到的结构中间体进行，该中间体主导超螺旋的动力学。我们的研究结果揭示了一个构象景观的松散耦合的过渡functioned电机向生产性的能量转导，一个功能，可能是共同的反应周期的其他DNA和蛋白质重塑机器。
DNA gyrase is a molecular motor that harnesses the free energy of ATP hydrolysis to introduce negative supercoils into DNA. A critical step in this reaction is the formation of a chiral DNA wrap on a similar scale to the nucleosome. Here we observe gyrase structural dynamics using a single-molecule assay in which gyrase drives the processive, stepwise rotation of a nanosphere attached to the side of a stretched DNA molecule. Analysis of rotational pauses and measurements of DNA contraction reveal multiple ATP-modulated structural transitions. DNA wrapping is coordinated with the ATPase cycle and proceeds via an unanticipated structural intermediate that dominates the kinetics of supercoiling. Our findings reveal a conformational landscape of loosely coupled transitions funneling the motor toward productive energy transduction, a feature that may be common to the reaction cycles of other DNA and protein remodeling machines.
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影响因子：
14.9
作者：
Lanz MA;Klostermeier D
通讯作者：
Klostermeier D
DOI：
10.1073/pnas.93.25.14416
发表时间：
1996-12-10
影响因子：
11.1
作者：
Kampranis, SC;Maxwell, A
通讯作者：
Maxwell, A
影响因子：
2.9
作者：
Bates, AD;ODea, MH;Gellert, M
通讯作者：
Gellert, M
影响因子：
64.5
作者：
KIRKEGAARD, K;WANG, JC
通讯作者：
WANG, JC
影响因子：
2.9
作者：
ALI, JA;JACKSON, AP;MAXWELL, A
通讯作者：
MAXWELL, A