The Thr183Ala Mutation, Not the Loss of the First Glycosylation Site, Alters the Physical Properties of the Prion Protein.
The Thr183Ala Mutation, Not the Loss of the First Glycosylation Site, Alters the Physical Properties of the Prion Protein.
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Thr183Ala 突变，而不是第一个糖基化位点的丢失，改变了朊病毒蛋白的物理性质。
DOI：
10.3233/jad-2000-2104
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发表时间：
2000
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
R. Petersen
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Capellari;S. Zaidi;Amy C. Long;E. Kwon;R. Petersen
朊病毒蛋白的异常形式对蛋白酶消化的抗性增加，并且不溶于非离子去污剂。正常朊病毒蛋白通过非强制性添加两个N-连接聚糖来修饰。一种致病性突变，即人朊病毒蛋白残基183处的Thr至Ala，阻断了第一聚糖添加至Asp残基181。据报道，这种突变导致突变蛋白质的细胞内保留及其致病特性的获得，可能是由于缺乏聚糖。我们报告说，在残基181的N-连接的聚糖的缺乏是不负责的运输或收购的病原体样特性的块，而是，苏氨酸到丙氨酸突变本身是致病性表型的可能原因。
The abnormal form of the prion protein has increased resistance to protease digestion and is insoluble in non-ionic detergents. The normal prion protein is modified by the non-obligatory addition of two N-linked glycans. One pathogenic mutation, Thr to Ala at residue 183 of the human prion protein, blocks addition of the first glycan to the Asp residue 181. This mutation has been reported to result in intracellular retention of the mutant protein and its acquisition of pathogenic properties, presumably due to the lack of the glycan. We report that the lack of the N-linked glycan at residue 181 is not responsible for the block in transport or the acquisition of pathogen-like properties, rather, the Thr to Ala mutation is itself the probable cause of the pathogenic phenotype.
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影响因子：
4.3
作者：
ROGERS M;TARABOULOS A;PRUSINER S B
通讯作者：
PRUSINER S B
DOI：
10.1073/pnas.87.21.8262
发表时间：
1990-11
影响因子：
11.1
作者：
A. Taraboulos;M. Rogers;D. Borchelt;M. McKinley;M. Scott;D. Serban;S. Prusiner
通讯作者：
A. Taraboulos;M. Rogers;D. Borchelt;M. McKinley;M. Scott;D. Serban;S. Prusiner
DOI：
10.1089/dna.1986.5.315
发表时间：
1986-08-01
期刊：
DNA-A JOURNAL OF MOLECULAR & CELLULAR BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
KRETZSCHMAR, HA;STOWRING, LE;DEARMOND, SJ
通讯作者：
DEARMOND, SJ
影响因子：
2.9
作者：
STAHL, N;BALDWIN, MA;PRUSINER, SB
通讯作者：
PRUSINER, SB