Cleavage of two yolk proteins from a precursor in Caenorhabditis elegans.
Cleavage of two yolk proteins from a precursor in Caenorhabditis elegans.
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秀丽隐杆线虫前体中两个卵黄蛋白的裂解。
DOI：
10.1016/0022-2836(84)90329-2
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发表时间：
1984
影响因子：
5.6
通讯作者：
Sharrock,WJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sharrock,WJ
此前已在线虫中鉴定出四种卵黄蛋白。然而，在线虫RNA体外翻译的产物中，只有两种蛋白质(yp170A和yp170B)被发现。另外两种卵黄蛋白(yp115和yp88)显然是从一个约18万mR的前体多肽中切割出来的。该前体已被鉴定为Anin体外翻译产物，在体内是一种代谢不稳定的多肽。它被针对yp115的免疫球蛋白G和针对yp88的免疫球蛋白G结合。免疫吸附材料在用金黄色葡萄球菌V8蛋白酶部分消化时产生相同模式的碎片，无论是使用抗yp115还是抗yp88抗体进行吸附。与yp170多肽一样，yp115/yp88前体由肠道合成并完整地分泌。从肠道分泌后，前体明显被切割，产生yp115和yp88，但与性腺的存在无关。因此，卵裂可能发生在线虫的体腔中。
Four yolk proteins have been identified previously in the nematodeCaenorhabditis elegans. However, only two of these proteins (yp170A and yp170B) are found among the products ofin vitrotranslation of nematode RNA. The other two yolk proteins (yp115 and yp88) are apparently cleaved from a precursor polypeptide of approximately 180,000Mr. This precursor has been identified as anin vitrotranslation product and as a metabolically unstable polypeptidein vivo. It is bound by immunoglobulin G (IgG) specific for yp115 and by IgG specific for yp88. The immunoadsorbed material yields the same pattern of fragments on partial digestion withStaphylococcus aureusV8 protease regardless of whether anti-yp115 or anti-yp88 IgG is used in the adsorption. Like the yp170 polypeptides, the yp115/yp88 precursor is synthesized by the intestine and secreted intact. The precursor is evidently cleaved to yield yp115 and yp88 after secretion from the intestine but independent of the presence of the gonad. Thus, cleavage probably occurs in the body cavity of the nematode.
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DOI：
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作者：
H. Wiley;R. A. Wallace
通讯作者：
R. A. Wallace
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H. Wiley;R. Wallace
通讯作者：
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通讯作者：
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