Structural basis for assembly and function of the Nup82 complex in the nuclear pore scaffold.
Structural basis for assembly and function of the Nup82 complex in the nuclear pore scaffold.
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DOI：
10.1083/jcb.201411003
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发表时间：
2015-02-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hurt E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gaik M;Flemming D;von Appen A;Kastritis P;Mücke N;Fischer J;Stelter P;Ori A;Bui KH;Baßler J;Barbar E;Beck M;Hurt E
酵母Nup 82复合物形成一种不寻常的不对称结构，具有介导其锚定到NPC支架的亚基的二聚体阵列及其与可溶性核质转运机制的伴随相互作用。核孔复合物（nuclear pore complex，NPC）是由近30种不同的核孔蛋白组成的巨大集合体，通常以亚复合物的形式存在.一个模块，保守的Nup 82复合物在细胞质面的NPC，是至关重要的终止mRNA的输出。为了深入了解细胞质孔丝的结构、组装和功能，我们在酵母中重组了Nup 82-Nup 159-Nsp 1-Dyn 2复合物，该复合物适用于生物化学、生物物理学和电子显微镜分析。我们的综合方法表明，酵母Nup 82复合物形成了一个不寻常的不对称结构与亚基的二聚体阵列。基于所有这些数据，我们开发了Nup 82复合物的三维结构模型，该模型描述了该模块如何锚定到NPC支架上，并同时与可溶性核质转运机制相互作用。
The yeast Nup82 complex forms an unusual asymmetric structure with a dimeric array of subunits that mediate its anchorage to the NPC scaffold and its concomitant interaction with the soluble nucleocytoplasmic transport machinery. Nuclear pore complexes (NPCs) are huge assemblies formed from ∼30 different nucleoporins, typically organized in subcomplexes. One module, the conserved Nup82 complex at the cytoplasmic face of NPCs, is crucial to terminate mRNA export. To gain insight into the structure, assembly, and function of the cytoplasmic pore filaments, we reconstituted in yeast the Nup82–Nup159–Nsp1–Dyn2 complex, which was suitable for biochemical, biophysical, and electron microscopy analyses. Our integrative approach revealed that the yeast Nup82 complex forms an unusual asymmetric structure with a dimeric array of subunits. Based on all these data, we developed a three-dimensional structural model of the Nup82 complex that depicts how this module might be anchored to the NPC scaffold and concomitantly can interact with the soluble nucleocytoplasmic transport machinery.
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10.1083/jcb.130.6.1263
发表时间：
1995-09
期刊：
The Journal of cell biology
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--
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通讯作者：
Hurt EC