Amelogenin nanoparticles in suspension: deviations from spherical shape and pH-dependent aggregation.
Amelogenin nanoparticles in suspension: deviations from spherical shape and pH-dependent aggregation.
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DOI：
10.1021/bm900983b
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发表时间：
2010-02-08
影响因子：
6.2
通讯作者：
Fratzl, Peter
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Aichmayer, Barbara;Wiedemann-Bidlack, Felicitas B.;Gilow, Christoph;Simmer, James P.;Yamakoshi, Yasuo;Emmerling, Franziska;Margolis, Henry C.;Fratzl, Peter
众所周知，淀粉原蛋白可以自我组装形成纳米颗粒，通常被称为淀粉原蛋白纳米球，尽管人们对它们在溶液中的实际形状知之甚少。本文结合SAXS和DLS对重组淀粉原蛋白rP172和rM179的三维形态进行了研究。我们的研究结果首次表明，在不需要蛋白质与支撑材料表面接触的情况下，淀粉原蛋白可以在悬浮液中构建扁形纳米颗粒。SAXS研究证明，在pH值高于pH值7.2时，存在分离的淀粉原蛋白纳米扁形物，其长径比在0.45 - 0.5之间，并且在较低的pH值下，这些纳米扁形物聚集。本文讨论了在生理条件下所观察到的扁圆形在形成链状结构中的作用，并将其作为牙釉质生物矿化的关键因素。
It is well-known that amelogenin self-assembles to form nanoparticles, usually referred to as amelogenin nanospheres, despite the fact that not much is known about their actual shape in solution. In the current paper, we combine SAXS and DLS to study the three-dimensional shape of the recombinant amelogenins rP172 and rM179. Our results show for the first time that amelogenins build oblate nanoparticles in suspension using experimental approaches that do not require the proteins to be in contact with a support material surface. The SAXS studies give evidence for the existence of isolated amelogenin nano-oblates with aspect ratios in the range of 0.45−0.5 at pH values higher than pH 7.2 and show an aggregation of these nano-oblates at lower pH values. The role of the observed oblate shape in the formation of chain-like structures at physiological conditions is discussed as a key factor in the biomineralization of dental enamel.
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