Chemical shift assignments of domain 4 from the phosphohexomutase from Pseudomonas aeruginosa suggest that freeing perturbs its coevolved domain interface.
Chemical shift assignments of domain 4 from the phosphohexomutase from Pseudomonas aeruginosa suggest that freeing perturbs its coevolved domain interface.
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DOI：
10.1007/s12104-013-9511-5
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发表时间：
2014-10
影响因子：
0.9
通讯作者：
Van Doren SR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wei Y;Marcink TC;Xu J;Sirianni AG;Sarma AV;Prior SH;Beamer LJ;Van Doren SR
用核磁共振表征了简单加工性和结构域-结构域相互作用的酶模型的催化效率所需的结构域。这个由磷酸甘露糖变位酶/磷酸葡萄糖变位酶(PMM/PGM)组成的结构域4与活性部位的磷酸葡萄糖和甘露糖磷酸配体结合，可以适度地重建截短为结构域1-3的酶的活性。该酶支持条件致病菌铜绿假单胞菌糖源性毒力因子(鼠李糖脂、脂多糖和海藻酸盐)的生物合成。PMM/PGM结构域4的1H、13C和15N核磁共振化学位移归属表明，当与结构域1-3分离时，其结构保持不变和独立。与结构域3包装在一起的结构域4的表面在核磁共振谱中被扰动，但没有破坏这个折叠。扰动残基重叠在界面上最高度协同进化的位置和结构域界面上排列在空腔内的残基上。
A domain needed for the catalytic efficiency of an enzyme model of simple processivity and domain–domain interactions has been characterized by NMR. This domain 4 from phosphomannomutase/phosphoglucomutase (PMM/PGM) closes upon glucose phosphate and mannose phosphate ligands in the active site, and can modestly reconstitute activity of enzyme truncated to domains 1–3. This enzyme supports biosynthesis of the saccharide-derived virulence factors (rhamnolipids, lipo-polysaccharides, and alginate) of the opportunistic bacterial pathogen Pseudomonas aeruginosa. 1H, 13C, and 15N NMR chemical shift assignments of domain 4 of PMM/PGM suggest preservation and independence of its structure when separated from domains 1–3. The face of domain 4 that packs with domain 3 is perturbed in NMR spectra without disrupting this fold. The perturbed residues overlap both the most highly coevolved positions in the interface and residues lining a cavity at the domain interface.
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