The structure of monomeric components of self-assembling CXCR4 antagonists determines the architecture of resulting nanostructures.
The structure of monomeric components of self-assembling CXCR4 antagonists determines the architecture of resulting nanostructures.
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DOI：
10.1088/0957-4484/22/50/505101
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发表时间：
2011-12-16
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Gaponenko V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee Y;Chen Y;Tarasova NI;Gaponenko V
自组装肽在新型材料和药物输送载体的开发中发挥着越来越重要的作用。了解控制纳米结构组装的机制对于生成基于肽的纳米器件至关重要。我们发现CXCR4受体第二跨膜结构域的锥形衍生物x4-2-6自组装成纳米球，而相关的圆柱形肽x4-2-9形成原纤维。纳米球中的分子间相互作用比原纤维中的分子间相互作用更强，导致颗粒分解速度缓慢并防止蛋白水解降解。
Self-assembling peptides play increasingly important roles in the development of novel materials and drug delivery vehicles. Understanding mechanisms governing the assembly of nanoarchitectures is essential for the generation of peptide-based nanodevices. We find that a cone-shaped derivative of the second transmembrane domain of CXCR4 receptor, x4-2-6 self-assembles into nanospheres, while a related cylindrical peptide, x4-2-9 forms fibrils. Stronger intermolecular interactions in nanospheres than in fibrils result in slow rates of particle disassembly and protection against proteolytic degradation.
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