Unfolding individual als5p adhesion proteins on live cells.
Unfolding individual als5p adhesion proteins on live cells.
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DOI：
10.1021/nn900078p
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发表时间：
2009-07-28
期刊：
影响因子：
17.1
通讯作者：
Dufrene, Yves F.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Alsteens, David;Dupres, Vincent;Klotz, Stephen A.;Gaur, Nand K.;Lipke, Peter N.;Dufrene, Yves F.
关键词：
阐明细胞粘附蛋白的强度和力学背后的分子机制在细胞生物学中具有核心重要性，并为识别潜在的药物靶点提供了令人兴奋的途径。在这里，我们使用单分子力谱研究广泛表达的Als 5 p细胞粘附蛋白的粘附和机械性能的机会致病菌白色念珠菌。我们表明，所需的力量展开个别串联重复的蛋白质是在150-250 pN的范围内，无论是在孤立的分子和活细胞。我们还发现，解折叠的概率增加的串联重复序列的数量和相关的细胞粘附的水平。我们认为Als 5 p的模块化和灵活性使蛋白质具有强度和韧性，使其非常适合细胞粘附。这里提出的单分子测量为理解哺乳动物和微生物细胞粘附分子的机械特性开辟了新的途径，并可能帮助我们阐明它们在炎症，癌症和感染等疾病中的潜在意义。
Elucidating the molecular mechanisms behind the strength and mechanics of cell adhesion proteins is of central importance in cell biology, and offers exciting avenues for the identification of potential drug targets. Here we use single-molecule force spectroscopy to investigate the adhesive and mechanical properties of the widely expressed Als5p cell adhesion protein from the opportunistic pathogen Candida albicans. We show that the forces required to unfold individual tandem repeats of the protein are in the 150–250 pN range, both on isolated molecules and on live cells. We also find that the unfolding probability increases with the number of tandem repeats and correlates with the level of cell adherence. We suggest that the modular and flexible nature of Als5p conveys both strength and toughness to the protein, making it ideally-suited for cell adhesion. The single molecule measurements presented here open new avenues for understanding the mechanical properties of adhesion molecules from mammalian and microbial cells, and may help us to elucidate their potential implications in diseases like inflammation, cancer and infection.
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作者：
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