Role of tyrosine 33 residue for the stabilization of the tetrameric structure of human cytidine deaminase.
Role of tyrosine 33 residue for the stabilization of the tetrameric structure of human cytidine deaminase.
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DOI：
10.1016/j.ijbiomac.2010.07.001
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发表时间：
2010-11-01
影响因子：
8.2
通讯作者：
Vincenzetti S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Micozzi D;Pucciarelli S;Carpi FM;Costanzi S;De Sanctis G;Polzonetti V;Natalini P;Santarelli IF;Vita A;Vincenzetti S
本工作研究了突变对人胞苷脱氨酶(CDA)酪氨酸33残基(Y33G)的蛋白质溶解性和比活性的影响。采用渗透压和CDA配体来提高蛋白质的产量和比活性。对突变的酶进行了纯化，并对其进行了动力学和稳定性研究。这些研究强化了这样的假设，即在人CDA中，Y33的侧链参与了与四个谷氨酸残基(E108)的亚基间相互作用，形成了连接四聚体CDA的两对单体中的每一对的双闩锁。
In the present work the effect of a mutation on tyrosine 33 residue (Y33G) of human cytidine deaminase (CDA) was investigated with regard to protein solubility and specific activity. Osmolytes and CDA ligands were used to increase the yield and the specific activity of the protein. The mutant enzyme was purified and subjected to a kinetic characterization and to stability studies. These investigations reinforced the hypothesis that in human CDA the side chain of Y33 is involved in intersubunit interactions with four glutamate residues (E108) forming a double latch that connects each of the two pairs of monomers of the tetrameric CDA.
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影响因子：
2.9
作者：
Costanzi, Stefano;Vincenzetti, Silvia;Vita, Alberto
通讯作者：
Vita, Alberto
细胞表面递送和通过药理学伴侣对寡聚缺陷α（1B） - 肾上腺素粘膜突变体进行的结构重组表明GPCR低聚物的膜靶向。
DOI：
10.1042/bj20081227
发表时间：
2009-01-01
期刊：
The Biochemical journal
影响因子：
--
作者：
Canals M;Lopez-Gimenez JF;Milligan G
通讯作者：
Milligan G
影响因子：
4.8
作者：
Sato, S;Ward, CL;Kopito, RR
通讯作者：
Kopito, RR
影响因子：
3.9
作者：
Santucci, R;Polizio, F;Desideri, A
通讯作者：
Desideri, A
DOI：
10.1093/protein/gzg117
发表时间：
2003-12-01
期刊：
PROTEIN ENGINEERING
影响因子：
--
作者：
Vincenzetti, S;De Sanctis, G;Vita, A
通讯作者：
Vita, A