Steroid-binding site of human and rabbit sex steroid binding protein of plasma: fluorescence characterization with equilenin.
Steroid-binding site of human and rabbit sex steroid binding protein of plasma: fluorescence characterization with equilenin.
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人和兔血浆性类固醇结合蛋白的类固醇结合位点：用马烯雌酮进行荧光表征。
DOI：
10.1021/bi00357a060
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发表时间：
1986
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Ross,JB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Orstan,A;Lulka,MF;Eide,B;Petra,PH;Ross,JB
摘要：用荧光和吸收光谱法研究了雌激素¿-3-羟基- 1,3,5 (10),6,8 -estrapentaen-17-one （equilenin）与人和家兔性类固醇结合蛋白（hSBP和rSBP）的相互作用。Equilenin竞争与5 -二氢睾酮的结合。rsbp的equilenin在4℃时的结合常数为1.9 X 107 M-1，而hSBP的结合常数为5.7 X 107 M-1 [Ross, JB A., Torres， R., & Petra， P. H.(1982) FEBS学报，149,240]。对撞猝灭剂KI和丙烯酰胺的荧光猝灭实验结果表明，结合的类固醇对本体溶剂的接近性有限，并且在类固醇结合位点附近没有阴离子表面基团。sbp -等烯酸配合物的荧光激发光谱与等烯酸在低介电溶剂中的吸收光谱相似。然而，sbp - equienin配合物的荧光发射表现出与类固醇在低介电溶剂中或与/3-环糊精络合（蓝移）相反的波长位移（红移），但与环己烷中质子受体三乙胺加到equilenin上所产生的红移相似。这些数据表明hSBP和rSBP的类固醇结合位点是一个含有质子受体的非极性空腔，该质子受体与结合类固醇的3'-羟基参与特异性相互作用，可能是氢键。
Revised Manuscript Received December 3, 1985 abstract: The interaction of the estrogen¿-3-hydroxy-1, 3, 5 (10), 6, 8-estrapentaen-17-one (equilenin) with the human and rabbit sex steroid binding proteins (hSBP and rSBP, respectively) has been investigated by using fluorescence and absorption spectroscopy. Equilenin competes for the binding of 5a-dihydro-testosterone. The calculated binding constant of equilenin forrSBP is 1.9 X 107 M-1 at 4 C, which can be compared with the binding constant of 5.7 X 107 M" 1 reported for hSBP [Ross, JB A., Torres, R., & Petra, P. H.(1982) FEBS Lett. 149, 240]. The results of fluorescence quenching experiments with the collisional quenchers KI and acrylamide indicate that the bound steroid has limited accessibility to the bulk solvent and that there are no anionic surface groups near the steroid-binding site. The fluorescence excitation spectra of SBP-equilenin complexes are similar to the absorption spectra of equilenin in low-dielectric solvents.The fluorescence emission of the SBP-equilenin complexes, however, exhibits wavelength shifts (red shifts) opposite to those of the steroid in low-dielectric solvents or complexed with/3-cyclodextrin (blue shifts) but similar to the red shift produced by addition of the proton acceptor triethylamine to equilenin in cyclohexane. These dataindicate that the steroid-binding site of hSBP and rSBP is a nonpolar cavity containing a proton acceptor that participates in a specific interaction, possibly a hydrogen bond, with the 3'-hydroxyl group of the bound steroid.
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