Structural basis for microtubule binding and release by dynein.
Structural basis for microtubule binding and release by dynein.
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DOI：
10.1126/science.1224151
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发表时间：
2012-09-21
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Leschziner AE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Redwine WB;Hernandez-Lopez R;Zou S;Huang J;Reck-Peterson SL;Leschziner AE
胞质动力蛋白是细胞内运输和细胞分裂所必需的基于微管的马达。它的运动包括轨道结合和释放的循环与产生力的核苷酸水解的循环。这是如何实现的，因为约25 nm分离动力蛋白的轨道和核苷酸结合部位尚不清楚。在这里，我们提出了一个亚纳米分辨率的Dynein的微管结合结构域结合到微管通过冷冻电子显微镜，这是用来产生一个伪原子模型的络合物与分子动力学。我们发现了由轨道结合和特定相互作用引发的大重排，突变和单分子运动分析证实了这一点，这些重排调节了动力蛋白对微管的亲和力。我们的结果为动力蛋白与微管的结合如何与发动机的其他部分进行沟通提供了一个分子模型。
Cytoplasmic dynein is a microtubule-based motor required for intracellular transport and cell division. Its movement involves coupling cycles of track binding and release with cycles of force-generating nucleotide hydrolysis. How this is accomplished given the ~25 nm separating dynein’s track- and nucleotide-binding sites is not understood. Here, we present a sub-nanometer-resolution structure of dynein’s microtubule-binding domain bound to microtubules by cryo-electron microscopy that was used to generate a pseudo-atomic model of the complex with molecular dynamics. We identified large rearrangements triggered by track binding and specific interactions, confirmed by mutagenesis and single molecule motility assays, which tune dynein’s affinity for microtubules. Our results provide a molecular model for how dynein’s binding to microtubules is communicated to the rest of the motor.
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影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1126/science.1164424
发表时间：
2008-12-12
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Carter AP;Garbarino JE;Wilson-Kubalek EM;Shipley WE;Cho C;Milligan RA;Vale RD;Gibbons IR
通讯作者：
Gibbons IR
影响因子：
3.3
作者：
Koonce, MP;Tikhonenko, I
通讯作者：
Tikhonenko, I
影响因子：
64.8
作者：
GIBBONS, IR;GIBBONS, BH;ASAI, DJ
通讯作者：
ASAI, DJ
影响因子：
4
作者：
Hook, Peter;Vallee, Richard B.
通讯作者：
Vallee, Richard B.