Analysis of metal ion dependence in glmS ribozyme self-cleavage and coenzyme binding.
Analysis of metal ion dependence in glmS ribozyme self-cleavage and coenzyme binding.
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DOI：
10.1002/cbic.201000544
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发表时间：
2010-12-10
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
Soukup, Juliane K.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Klawuhn, Kevin;Jansen, Joshua A.;Souchek, Joshua;Soukup, Garrett A.;Soukup, Juliane K.
细菌glmS核酶是核糖开关和RNA催化剂中机制独特的功能RNA。它的自切割活性是核糖开关调节葡萄糖胺-6-磷酸（GlcN 6P）产生的基础，并且催化需要GlcN 6P作为辅酶。先前的工作表明，GlcN 6P的配体胺是glmS核酶自切割所必需的，其质子化状态也是如此。金属离子在glmS核酶核心内对于核酶的结构和功能也是必不可少的。虽然金属离子不直接促进催化，我们表明，金属离子的身份和不同的物理化学性质的金属离子的影响glmS核酶的自切割率。具体地，这些研究表明，金属离子身份影响核酶自切割的整体表观pKa，并且金属离子结合在很大程度上反映了磷酸盐氧亲和力。结果表明，金属离子的替代作用支持的催化机制。
The bacterial glmS ribozyme is a mechanistically unique functional RNA among both riboswitches and RNA catalysts. Its self-cleavage activity is the basis of riboswitch regulation of glucosamine-6-phosphate (GlcN6P) production, and catalysis requires GlcN6P as a coenzyme. Previous work has shown that the ligand amine of GlcN6P is essential for glmS ribozyme self-cleavage as is its protonation state. Metal ions are also essential within the glmS ribozyme core for both structure and function of the ribozyme. Although metal ions do not directly promote catalysis, we show that metal ion identity and the varying physicochemical properties of metal ions impact the rate of glmS ribozyme self-cleavage. Specifically, these studies demonstrate that metal ion identity impacts the overall apparent pKa of ribozyme self-cleavage, and metal ion binding largely reflects phosphate oxygen affinity. Results suggest that metal ions serve alternative roles supporting the mechanism of catalysis.
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