Reaction mechanisms of thiamin diphosphate enzymes: defining states of ionization and tautomerization of the cofactor at individual steps.
Reaction mechanisms of thiamin diphosphate enzymes: defining states of ionization and tautomerization of the cofactor at individual steps.
复制标题
DOI：
10.1111/j.1742-4658.2009.06964.x
复制
发表时间：
2009-05
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Jordan F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nemeria NS;Chakraborty S;Balakrishnan A;Jordan F
我们总结了目前可用的信息，关于需要这种辅酶的酶的硫胺素二磷酸的4′-氨基嘧啶环的电离和互变异构状态。这种辅酶作为亲电催化剂与其底物形成一系列共价中间体，辅酶本身也进行分子内质子转移，这在辅酶化学中几乎是前所未有的。对这些中间体中4′-氨基嘧啶环的电离和互变异构状态的理解提供了关于催化过程中质子运动的重要细节。CD光谱，稳态和时间分辨，已被证明是至关重要的获得这些信息，因为没有其他实验方法提供了这样的原子细节。
We summarize the currently available information regarding the state of ionization and tautomerization of the 4′-aminopyrimidine ring of the thiamine diphosphate on enzymes requiring this coenzyme. This coenzyme forms a series of covalent intermediates with its substrates as an electrophilic catalyst, and the coenzyme itself also carries out intramolecular proton transfers, which is virtually unprecedented in coenzyme chemistry. An understanding of the state of ionization and tautomerization of the 4′-aminopyrimidine ring in each of these intermediates provides important details about proton movements during catalysis. CD spectroscopy, both steady-state and time-resolved, has proved crucial for obtaining this information because no other experimental method has provided such atomic detail so far.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.9
作者：
Chakraborty, Surnit;Nemeria, Natalia;Jordan, Frank
通讯作者：
Jordan, Frank
影响因子：
2.9
作者：
Chakraborty, Sumit;Nemeria, Natalia S.;Jordan, Frank
通讯作者：
Jordan, Frank
影响因子：
56.9
作者：
Frank, RAW;Titman, CM;Perham, RN
通讯作者：
Perham, RN
影响因子：
15
作者：
CAIN, AH;SULLIVAN, GR;ROBERTS, JD
通讯作者：
ROBERTS, JD
DOI：
10.1111/j.1749-6632.1982.tb31187.x
发表时间：
1982-01-01
影响因子：
5.2
作者：
GALLO, AA;SABLE, HZ
通讯作者：
SABLE, HZ