Ion Mobility-Mass Spectrometry to Evaluate the Effects of Protein Modification or Small Molecule Binding on Protein Dynamics.
Ion Mobility-Mass Spectrometry to Evaluate the Effects of Protein Modification or Small Molecule Binding on Protein Dynamics.
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离子淌度-质谱法评估蛋白质修饰或小分子结合对蛋白质动力学的影响。
DOI：
10.1007/978-1-0716-0030-6_11
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发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Tomlinson LJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tomlinson LJ
在天然条件下完整蛋白质复合物的离子迁移率-质谱（IM-MS）是分析蛋白质复合物和蛋白质-配体相互作用的有力工具，可以洞察配体诱导的蛋白质构象变化。在这里，我们描述了一个程序，用于分析磷酸化和/或抑制剂结合蛋白激酶构象灵活性的影响，使用蛋白激酶A（PKA）作为一个模型系统。通过计算抑制剂结合前后的蛋白质碰撞截面（CCS），以及另外通过进行碰撞诱导的去折叠（CIU），我们可以建立蛋白质修饰或小分子结合对蛋白质动力学的影响。
Ion mobility-mass spectrometry (IM-MS) of intact protein complexes under native conditions is a powerful tool for the analysis of protein complexes and protein–ligand interactions, permitting insight into ligand-induced changes in protein conformation. Here we describe a procedure for analyzing the effects of phosphorylation and/or inhibitor binding on protein kinase conformational flexibility using Protein Kinase A (PKA) as a model system. By calculating the protein collision cross section (CCS) before and after inhibitor binding, and additionally by performing collision-induced unfolding (CIU), we can establish the effects of protein modification or small molecule binding on protein dynamics.
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DOI：
10.1007/s13361-018-1984-0
发表时间：
2019-01
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影响因子：
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通讯作者：
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通讯作者：
Ruotolo, Brandon T.