Localization of the two tropomyosin-binding sites of troponin T.
Localization of the two tropomyosin-binding sites of troponin T.
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DOI：
10.1016/j.abb.2010.06.001
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发表时间：
2010-08-15
影响因子：
3.9
通讯作者：
Chong, Stephen M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jin, J. -P.;Chong, Stephen M.
肌钙蛋白T（TnT）与原肌球蛋白（Tm）结合，将肌钙蛋白复合物锚在细肌丝中，因此在横纹肌收缩的Ca 2+调节中起重要作用。三十年前的先驱工作确定TnT的T1和T2糜蛋白酶片段各自含有Tm结合位点。一个更精确的定位的两个Tm结合位点的TnT仍有待确定。在本研究中，我们测试了TnT的系列缺失构建体，并进行了单克隆抗体竞争实验，表明T1区Tm结合位点主要涉及TnT保守中间区的N-末端部分的39个氨基酸的片段。我们进一步采用另一组TnT片段将T2区Tm结合位点定位于T2片段开始附近的25个氨基酸的片段。TnT的两个Tm结合位点的定位为TnT的结构功能关系和肌钙蛋白复合物在肌肉细丝上的锚定提供了新的信息。
Troponin T (TnT) binds to tropomyosin (Tm) to anchor the troponin complex in the thin filament, and it thus serves as a vital link in the Ca2+ regulation of striated muscle contraction. Pioneer work three decades ago determined that the T1 and T2 chymotryptic fragments of TnT each contains a Tm-binding site. A more precise localization of the two Tm-binding sites of TnT remains to be determined. In the present study, we tested serial deletion constructs of TnT and carried out monoclonal antibody competition experiments to show that the T1 region Tm-binding site involves mainly a 39 amino acids segment in the N-terminal portion of the conserved middle region of TnT. We further employed another set of TnT fragments to locate the T2 region Tm-binding site to a segment of 25 amino acids near the beginning of the T2 fragment. The localization of the two Tm-binding sites of TnT provided new information for the structure-function relationship of TnT and the anchoring of troponin complex on muscle thin filament.
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