On unsatisfied hydrogen bonds in the N-terminal subdomain of villin headpiece.
On unsatisfied hydrogen bonds in the N-terminal subdomain of villin headpiece.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2011.08.024
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发表时间：
2011-10-28
影响因子：
5.6
通讯作者：
McKnight CJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brown JW;Farelli JD;McKnight CJ
绒毛头是一种小的，自主折叠的蛋白质，已经成为理解控制蛋白质折叠的基本原理的模型系统。在这篇文章中，我们使用核磁共振和x射线晶体学来表征一个点突变体H41F，它保留了肌动蛋白结合活性，更耐热，但有趣的是，它没有表现出野生型或其他类似点突变体所观察到的部分折叠的中间产物。
Villin headpiece is a small, autonomously folding protein that has emerged as a model system for understanding the fundamental tenets governing protein folding. In this communication, we employ NMR and X-ray crystallography to characterize a point mutant, H41F, which retains actin-binding activity, is more thermostable, but interestingly, does not exhibit the partially-folded intermediate observed of either wild-type or other similar point mutants.
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影响因子：
5.6
作者：
Pace CN;Fu H;Fryar KL;Landua J;Trevino SR;Shirley BA;Hendricks MM;Iimura S;Gajiwala K;Scholtz JM;Grimsley GR
通讯作者：
Grimsley GR
影响因子：
14.9
作者：
Letunic I;Doerks T;Bork P
通讯作者：
Bork P
影响因子：
8
作者：
Fleming, PJ;Rose, GD
通讯作者：
Rose, GD
影响因子：
5.6
作者：
Vardar, D;Buckley, DA;McKnight, CJ
通讯作者：
McKnight, CJ
影响因子：
2.9
作者：
Brown JW;McKnight CJ
通讯作者：
McKnight CJ