CAF-1-induced oligomerization of histones H3/H4 and mutually exclusive interactions with Asf1 guide H3/H4 transitions among histone chaperones and DNA.
CAF-1-induced oligomerization of histones H3/H4 and mutually exclusive interactions with Asf1 guide H3/H4 transitions among histone chaperones and DNA.
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DOI：
10.1093/nar/gks906
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发表时间：
2012-12
影响因子：
14.9
通讯作者：
Churchill ME
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu WH;Roemer SC;Port AM;Churchill ME
在新复制的 DNA 上组装核小体期间，抗沉默功能 1 (Asf1) 和染色质组装因子 1 (CAF-1) 伴侣组蛋白 H3/H4。为了从热力学角度理解 Asf1、CAF-1 和 DNA 之间组蛋白 H3/H4 转移的机制，我们开发并采用了在芽殖酵母系统中使用全长蛋白质的生物物理方法。我们发现 Asf1 的 C 末端尾部增强了 Asf1 与 CAF-1 的相互作用。令人惊讶的是，虽然 H3/H4 也增强了 Asf1 与 CAF-1 亚基 Cac2 的相互作用，但 H3/H4 与 CAF-1 形成紧密复合物（不包括 Asf1），其亲和力弱于 Asf1-H3/H4 或 H3/H4-DNA 相互作用。与 Asf1 不同，单体 CAF-1 与多个 H3/H4 二聚体结合，最终促进 DNA 上 (H3/H4)2 四聚体的形成。因此，CAF-1诱导的H3/H4寡聚化促进了H3/H4从Asf1相关二聚体向DNA相关四聚体的转变。
Anti-silencing function 1 (Asf1) and Chromatin Assembly Factor 1 (CAF-1) chaperone histones H3/H4 during the assembly of nucleosomes on newly replicated DNA. To understand the mechanism of histone H3/H4 transfer among Asf1, CAF-1 and DNA from a thermodynamic perspective, we developed and employed biophysical approaches using full-length proteins in the budding yeast system. We find that the C-terminal tail of Asf1 enhances the interaction of Asf1 with CAF-1. Surprisingly, although H3/H4 also enhances the interaction of Asf1 with the CAF-1 subunit Cac2, H3/H4 forms a tight complex with CAF-1 exclusive of Asf1, with an affinity weaker than Asf1–H3/H4 or H3/H4–DNA interactions. Unlike Asf1, monomeric CAF-1 binds to multiple H3/H4 dimers, which ultimately promotes the formation of (H3/H4)2 tetramers on DNA. Thus, transition of H3/H4 from the Asf1-associated dimer to the DNA-associated tetramer is promoted by CAF-1-induced H3/H4 oligomerization.
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