Na+-dependent transport of glycine in renal brush border membrane vesicles. Evidence for a single specific transport system.
Na+-dependent transport of glycine in renal brush border membrane vesicles. Evidence for a single specific transport system.
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肾刷状缘膜囊泡中甘氨酸的 Na 依赖性转运。
DOI：
10.1016/0005-2736(82)90112-2
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发表时间：
1982
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sacktor,B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hammerman,MR;Sacktor,B
兔肾刷状缘膜小泡对甘氨酸的摄取是由甘氨酸转运到小泡内的过程组成的。Na+电化学梯度（囊外>囊内）刺激了甘氨酸的初始吸收速率，并使囊内甘氨酸的瞬时积累高于稳态值。这种刺激不能通过施加K+、Li+或胆碱+梯度来诱导，并随着囊外Na+从10 mM增加到100 mM而增强。离子载体gramicidin D对Na+梯度的耗散导致Na+刺激的甘氨酸摄取减少。Na+刺激的甘氨酸摄取是电致的。在25 μM至10 mM氨基酸浓度范围内，Na+依赖的甘氨酸摄取的底物速度分析表明，存在一个单一的饱和转运系统，其表观km = 9996 μM, vmax = 348 pmol甘氨酸/mg蛋白/ min。当5 mM的泡外试验氨基酸分离的二碱性氨基酸抑制Na+依赖的25 μM甘氨酸摄取时，发现与所有其他氨基酸基团分离的二碱性氨基酸不抑制甘氨酸摄取。氨基酸-丙氨酸、-谷氨酸和-脯氨酸的抑制作用与其对应的氨基酸类似。当刷状边界囊泡预先加载甘氨酸时，囊外[3H]甘氨酸的加速交换被证明，但当它们预先加载l-丙氨酸、l-谷氨酸或l-脯氨酸时，则没有。由此可见，兔肾刷状缘膜水平存在一个独立于其他氨基酸群重吸收甘氨酸的转运系统。
The uptake of glycine in rabbit renal brush border membrane vesicles was shown to consist of glycine transport into an intravesicular space. An Na+electrochemical gradient (extravesicular>intravesicular) stimulated the initial rate of glycine uptake and effected a transient accumulation of intravesicular glycine above the steady-state value. This stimulation could not be induced by the imposition of a K+, Li+or choline+gradient and was enhanced as extravesicular Na+was increased from 10 mM to 100 mM. Dissipation of the Na+gradient by the ionophore gramicidin D resulted in diminished Na+-stimulated glycine uptake. Na+-stimulated uptake of glycine was electrogenic. Substrate-velocity analysis of Na+-dependent glycine uptake over the range of amino acid concentrations from 25 μM to 10 mM demonstrated a single saturable transport system with apparentKm= 996μM andVmax= 348 pmol glycine/mg protein per min. Inhibition observed when the Na+-dependent uptake of 25 μM glycine was inhibited by 5 mM extravesicular test amino acid segregated dibasic amino acids, which did not inhibit glycine uptake, from all other amino acid groups. The amino acidsd-alanine,d-glutamic acid, andd-proline inhibited similarly to theirlcounterparts. Accelerative exchange of extravesicular [3H]glycine was demonstrated when brush border vesicles were preloaded with glycine, but not when they were preloaded withl-alanine,l-glutamic acid, or withl-proline. It is concluded that a single transport system exists at the level of the rabbit renal brush border membrane that functions to reabsorb glycine independently from other groups of amino acids.
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