Specific interaction between OutD, an Erwinia chrysanthemi outer membrane protein of the general secretory pathway, and secreted proteins
Specific interaction between OutD, an Erwinia chrysanthemi outer membrane protein of the general secretory pathway, and secreted proteins
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一般分泌途径的菊欧文氏菌外膜蛋白 OutD 与分泌蛋白之间的特异性相互作用
DOI：
10.1093/emboj/16.11.3007
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发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
G. Condemine
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
V. Shevchik;J. Robert‐Baudouy;G. Condemine
OutD 是菊欧文氏菌一般分泌途径 (GSP) 主要末端分支的外膜成分。我们分析了 OutD 与 GSP 的其他成分（Out 蛋白）以及与分泌蛋白（PelB、EGZ 和 PemA）的相互作用。 OutD 通过与另一个 GSP 组件 OutS 的相互作用来稳定。 OutD 的 62 个 C 端氨基酸对于这种相互作用是必需的。在外膜中形成的OutD聚集体在温和条件下解离后，证明了OutD多聚体（直至四聚体）的体内形成。因此，OutD 可以在外膜中形成通道状结构。我们发现，当与外分泌蛋白共表达时，OutD 在体内稳定。这种稳定性是由于在蔗糖密度梯度中的共免疫沉淀和共沉降实验中检测到的复合物的形成而产生的。这种相互作用需要 OutD N 端部分的存在。 OutD 和分泌蛋白 PelB 之间的相互作用在体外得到证实，表明这种识别不需要 GSP 的其他成分。没有观察到 E.carotovora PelC 和 E.chrysanthemi OutD 之间存在相互作用。因此，GspD 与周质中存在的分泌蛋白之间的相互作用可能是分泌机制特异性的关键以及该过程的触发因素。
OutD is an outer membrane component of the main terminal branch of the general secretory pathway (GSP) in Erwinia chrysanthemi. We analyzed the interactions of OutD with other components of the GSP (Out proteins) and with secreted proteins (PelB, EGZ and PemA). OutD is stabilized by its interaction with another GSP component, OutS. The 62 C‐terminal amino acids of OutD are necessary for this interaction. In vivo formation of OutD multimers, up to tetramers, was proved after the dissociation in mild conditions of the OutD aggregates formed in the outer membrane. Thus, OutD could form a channel‐like structure in the outer membrane. We showed that OutD is stabilized in vivo when co‐expressed with Out‐secreted proteins. This stabilization results from the formation of complexes that were detected in experiments of co‐immunoprecipitation and co‐sedimentation in sucrose density gradients. The presence of the N‐terminal part of OutD is required for this interaction. The interaction between OutD and the secreted protein PelB was confirmed in vitro, suggesting that no other component of the GSP is required for this recognition. No interaction was observed between the E.carotovora PelC and the E.chrysanthemi OutD. Thus, the interaction between GspD and the secreted proteins present in the periplasm could be the key to the specificity of the secretion machinery and a trigger for that process.
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