Crystal structure of the eukaryotic strong inward-rectifier K+ channel Kir2.2 at 3.1 A resolution.
Crystal structure of the eukaryotic strong inward-rectifier K+ channel Kir2.2 at 3.1 A resolution.
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DOI：
10.1126/science.1180310
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发表时间：
2009-12-18
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
MacKinnon R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tao X;Avalos JL;Chen J;MacKinnon R
内向整流钾（K+）通道在一个方向上最有效地将K+离子导入细胞。Kir2通道控制许多电可兴奋细胞中的静息膜电压，可遗传的突变导致周期性麻痹和心律失常。我们展示了来自鸡的Kir2.2的晶体结构，除了非结构化的氨基和羧基末端之外，它与人类Kir2.2有90%相同。含有铷（Rb+）、锶（Sr 2+）和铕（Eu 3+）的晶体显示出沿离子传导途径的结合位点，所述结合位点沿着是传导性的和抑制性的。这些部位与广泛的电生理数据相关，并为理解整流提供了结构基础。通道的细胞外表面，具有大型结构化的炮塔和不寻常的选择性过滤入口，可能解释真核生物内向整流器对毒素的相对不敏感性。这些相同的表面特征也表明了一种可能的方法来开发特异性抑制剂的内向整流K+通道家族的每个成员。
Inward-rectifier potassium (K+) channels conduct K+ ions most efficiently in one direction, into the cell. Kir2 channels control the resting membrane voltage in many electrically excitable cells and heritable mutations cause periodic paralysis and cardiac arrhythmia. We present the crystal structure of Kir2.2 from chicken, which, excluding the unstructured amino and carboxyl termini, is 90% identical to human Kir2.2. Crystals containing rubidium (Rb+), strontium (Sr2+), and europium (Eu3+) reveal binding sites along the ion conduction pathway that are both conductive and inhibitory. The sites correlate with extensive electrophysiological data and provide a structural basis for understanding rectification. The channel’s extracellular surface, with large structured turrets and an unusual selectivity filter entryway, might explain the relative insensitivity of eukaryotic inward rectifiers to toxins. These same surface features also suggest a possible approach to the development of inhibitory agents specific to each member of the inward-rectifier K+ channel family.
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影响因子：
3.8
作者：
Guo, Donglin;Lu, Zhe
通讯作者：
Lu, Zhe
DOI：
10.1085/jgp.117.5.395
发表时间：
2001-05
期刊：
The Journal of general physiology
影响因子：
--
作者：
Guo D;Lu Z
通讯作者：
Lu Z
影响因子：
2.9
作者：
Felix, John P.;Liu, Jessica;Garcia, Maria L.
通讯作者：
Garcia, Maria L.
影响因子：
5.5
作者：
HORIE, M;IRISAWA, H;NOMA, A
通讯作者：
NOMA, A
影响因子：
5.5
作者：
HAGIWARA, S;YOSHII, M
通讯作者：
YOSHII, M