Neighbor Affinity-Based Core-Attachment Method to Detect Protein Complexes in Dynamic PPI Networks.
Neighbor Affinity-Based Core-Attachment Method to Detect Protein Complexes in Dynamic PPI Networks.
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基于邻域亲和力的核心附着方法检测动态 PPI 网络中的蛋白质复合物
DOI：
10.3390/molecules22071223
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发表时间：
2017-07-24
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Liang J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lei X;Liang J
蛋白质复合物在细胞过程中起着重要的作用。从蛋白质-蛋白质相互作用（PPI）网络中识别蛋白质复合物是理解生物过程和细胞功能的有效策略。最近已经提出了许多方法来检测蛋白质复合物。然而，大多数方法都是从静态的PPI网络预测蛋白质复合物，往往忽略了蛋白质复合物的内在动力学和拓扑性质。在本文中，我们提出了一种新的方法，称为NABCAM（邻居的亲和力为基础的核心连接方法），从动态PPI网络中识别蛋白质复合物。首先，计算每个蛋白质的中心性得分。具有最高中心性分数的蛋白质被认为是种子蛋白质。其次，通过计算种子蛋白与相邻蛋白的相似度，将种子蛋白扩展为复杂核。第三，通过比较核心内的邻居与核心外的邻居之间的亲和力，将附件附加到它们相应的蛋白质复合物核心上。最后，进行过滤处理，以获得最终的聚类结果。在DIP数据库中的实验结果表明，NABCAM算法可以有效地预测蛋白质复合物，与其他最先进的方法相比。此外，我们的方法预测的许多蛋白质复合物具有生物学意义。
Protein complexes play significant roles in cellular processes. Identifying protein complexes from protein-protein interaction (PPI) networks is an effective strategy to understand biological processes and cellular functions. A number of methods have recently been proposed to detect protein complexes. However, most of methods predict protein complexes from static PPI networks, and usually overlook the inherent dynamics and topological properties of protein complexes. In this paper, we proposed a novel method, called NABCAM (Neighbor Affinity-Based Core-Attachment Method), to identify protein complexes from dynamic PPI networks. Firstly, the centrality score of every protein is calculated. The proteins with the highest centrality scores are regarded as the seed proteins. Secondly, the seed proteins are expanded to complex cores by calculating the similarity values between the seed proteins and their neighboring proteins. Thirdly, the attachments are appended to their corresponding protein complex cores by comparing the affinity among neighbors inside the core, against that outside the core. Finally, filtering processes are carried out to obtain the final clustering result. The result in the DIP database shows that the NABCAM algorithm can predict protein complexes effectively in comparison with other state-of-the-art methods. Moreover, many protein complexes predicted by our method are biologically significant.
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