Fusing a lasting relationship between ER tubules.
Fusing a lasting relationship between ER tubules.
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DOI：
10.1016/j.tcb.2011.03.009
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发表时间：
2011-07
影响因子：
19
通讯作者：
McNew JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Moss TJ;Daga A;McNew JA
阿联蛋白是一种定位于内质网（ER）的完整膜GTPase。体外和体内分析表明，atlasatin是一种能够驱动膜融合的膜融合原，提示其在内质网结构和维持中起作用。有趣的是，人类atlastin-1基因SPG3A的突变会导致一种常染色体显性遗传性痉挛性截瘫（HSP）。HSP的病因尚不清楚，但两种主要形式的疾病是由影响运动神经元内质网结构、形成和维持的突变蛋白引起的。在这篇综述中，我们描述了已知的关于阿特拉斯汀功能的分子机制及其在热休克中的潜在作用。对白化酶和相关蛋白功能的更深入了解，将有助于深入了解正常内质网的生物发生和维持，以及疾病的病理。
Atlastin is an integral membrane GTPase localized to the endoplasmic reticulum (ER). In vitro and in vivo analyses indicate that atlastin is a membrane fusogen capable of driving membrane fusion, suggesting a role in ER structure and maintenance. Interestingly, mutations in the human atlastin-1 gene, SPG3A, cause a form of autosomal dominant hereditary spastic paraplegia (HSP). The etiology of HSP is unclear but two predominant forms of the disorder are caused by mutant proteins that affect ER structure, formation, and maintenance in motor neurons. In this review, we describe what is known about the molecular mechanism of atlastin function and its potential role in HSP. Greater understanding of the function of atlastin and associated proteins should lend significant insight into normal ER biogenesis and maintenance, as well as the pathology of disease.
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影响因子：
3.5
作者：
Chen H;Chan DC
通讯作者：
Chan DC
DOI：
10.1038/nrn2946
发表时间：
2011-01
期刊：
Nature reviews. Neuroscience
影响因子：
--
作者：
Blackstone C;O'Kane CJ;Reid E
通讯作者：
Reid E
影响因子：
7.8
作者：
Hermann, G J;Thatcher, J W;Mills, J P;Hales, K G;Fuller, M T;Nunnari, J;Shaw, J M
通讯作者：
Shaw, J M
影响因子：
14.5
作者：
Beetz, Christian;Schuele, Rebecca;Zuechner, Stephan
通讯作者：
Zuechner, Stephan
影响因子：
5.3
作者：
Fink, JK
通讯作者：
Fink, JK