The importance of surface loops for stabilizing an eightfold βα barrel protein
The importance of surface loops for stabilizing an eightfold βα barrel protein
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表面环对于稳定八倍 βα 桶蛋白的重要性
DOI：
10.1002/pro.5560010105
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发表时间：
1992
期刊：
影响因子：
8
通讯作者：
K. Kirschner
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Urfer;K. Kirschner
了解蛋白质如何折叠的重要步骤是确定序列中对其稳定性和折叠途径都至关重要的区域。我们选择了来自大肠杆菌的磷酸核糖基邻氨基苯甲酸异构酶，它是（βα）8桶蛋白家族的单体代表，以构建携带第五个βα模块的内部串联重复的变体。该（βα）9变体具有酶活性，因此必须具有野生型（βα）8核心。它有一个先验的选择，折叠成三个不同的折叠框架，这是通过携带复制的片段作为插入到三个不同的循环之一来区分的。稳态动力学常数、关键色氨酸残基的荧光性质和有限的蛋白水解表明，稳定的（βα）9变体携带β链5和α螺旋5之间的插入。这种偏好可以通过α螺旋和β链之间的环在稳定酶结构中的重要作用来解释。
An important step in understanding how a protein folds is to determine those regions of the sequence that are critical to both its stability and its folding pathway. We chose phosphoribosyl anthranilate isomerase from Escherichia coli, which is a monomeric representative of the (βα)8 barrel family of proteins, to construct a variant that carries an internal tandem duplication of the fifth βα module. This (βα)9 variant was enzymically active and therefore must have a wild‐type (βα)8 core. It had a choice a priori to fold to three different folding frames, which are distinguished by carrying the duplicated segment as an insert into one out of three different loops. Steady‐state kinetic constants, the fluorescence properties of a crucial tryptophan residue, and limited proteolysis showed that the stable (βα)9 variant carries the insertion between β‐strand 5 and α‐helix 5. This preference can be explained by the important role of loops between α helices and β strands in stabilizing the structure of the enzyme.
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连接酵母色氨酸合成酶两个功能域的连接区域的关键作用。
DOI：
--
发表时间：
1987
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Crawford,IP;Clarke,M;vanCleemput,M;Yanofsky,C
通讯作者：
Yanofsky,C
影响因子：
56.9
作者：
WILSON, DK;RUDOLPH, FB;QUIOCHO, FA
通讯作者：
QUIOCHO, FA
影响因子：
56.9
作者：
LESZCZYNSKI, JF;ROSE, GD
通讯作者：
ROSE, GD
杂合基因和蛋白质的产生程序及其在评估同源色氨酸合成酶α多肽中氨基酸差异的显着性中的用途。
DOI：
10.1073/pnas.78.4.2169
发表时间：
1981
影响因子：
11.1
作者：
Schneider,WP;Nichols,BP;Yanofsky,C
通讯作者：
Yanofsky,C