The deubiquitinating enzyme USP24 is a regulator of the UV damage response.
The deubiquitinating enzyme USP24 is a regulator of the UV damage response.
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DOI：
10.1016/j.celrep.2014.12.024
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发表时间：
2015-01-13
期刊：
影响因子：
8.8
通讯作者：
Gong F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang L;Nemzow L;Chen H;Lubin A;Rong X;Sun Z;Harris TK;Gong F
通过泛素化和去泛素化调节p53对于其功能是重要的。在这项研究中，我们证明了USP24在人类细胞中去泛素化p53。功能性USP 24是p53稳定化所必需的，并且USP 24耗尽的细胞中的p53不稳定可以通过USP 24的强制表达来校正。我们表明，USP24耗竭使细胞在紫外线照射后对凋亡具有抗性，这与USP24对体内p53稳定和p53活化的要求一致。此外，纯化的USP 24蛋白能够在体外切割泛素化的p53。重要的是，USP 24耗尽的细胞在内源性HPRT位点表现出显着升高的突变率，这意味着USP 24在维持基因组稳定性方面发挥着重要作用。我们的数据显示，USP24去泛素化酶通过直接靶向p53肿瘤抑制因子来调节DNA损伤反应。
Regulation of p53 by ubiquitination and deubiquitination is important for its functions. In this study, we demonstrate that USP24 deubiquitinates p53 in human cells. Functional USP24 is required for p53 stabilization and p53 destabilization in USP24 depleted cells can be corrected by the forced expression of USP24. We show that USP24 depletion renders cells resistant to apoptosis after UV irradiation, consistent with the requirement of USP24 for p53 stabilization and PUMA activation in vivo. Additionally, purified USP24 protein is able to cleave ubiquitinated p53 in vitro. Importantly, cells with USP24 depletion exhibited significantly elevated mutation rates at the endogenous HPRT locus, implying an important role for USP24 in maintaining genome stability. Our data reveal that the USP24 deubiquitinase regulates the DNA damage response by directly targeting the p53 tumor suppressor.
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USP7抵消了SCFBETATATRCP-，但不反对APCCDH1介导的链蛋白蛋白水解。
DOI：
10.1083/jcb.200807137
发表时间：
2009-01-12
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Faustrup H;Bekker-Jensen S;Bartek J;Lukas J;Mailand N
通讯作者：
Mailand N
影响因子：
12.4
作者：
Bohgaki, M.;Hakem, A.;Hakem, R.
通讯作者：
Hakem, R.
影响因子：
4.3
作者：
Banks, Damon;Wu, Min;Zhang, Hui
通讯作者：
Zhang, Hui
影响因子：
56.9
作者：
Matsuoka, Shuhei;Ballif, Bryan A.;Elledge, Stephen J.
通讯作者：
Elledge, Stephen J.
影响因子：
50.3
作者：
Jeffers, JR;Parganas, E;Zambetti, GP
通讯作者：
Zambetti, GP