The actinobacterial transcription factor RbpA binds to the principal sigma subunit of RNA polymerase.
The actinobacterial transcription factor RbpA binds to the principal sigma subunit of RNA polymerase.
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DOI：
10.1093/nar/gkt277
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发表时间：
2013-06
影响因子：
14.9
通讯作者：
Paget MS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tabib-Salazar A;Liu B;Doughty P;Lewis RA;Ghosh S;Parsy ML;Simpson PJ;O'Dwyer K;Matthews SJ;Paget MS
RbpA 是一种小型非 DNA 结合转录因子，与 RNA 聚合酶全酶结合并刺激放线菌（包括天蓝色链霉菌和结核分枝杆菌）中的转录。 RbpA 似乎对 RNA 聚合酶的营养形式表现出特异性，而不是其他形式的酶。在这里，我们通过证明 RbpA 直接与这些生物体中的主要 σ 亚基结合，但不与更多不同的替代 σ 因子结合来解释这种特异性的基础。核磁共振波谱显示，尽管天蓝色链球菌和结核分枝杆菌的 RbpA 直系同源物对结构锌的需求不同，但它们具有共同的结构核心结构域，具有广泛的、明显无序的 N 端和 C 端区域。 RbpA-σ 相互作用是由 RbpA 的 C 端区域和 σ 结构域 2 介导的，结合 σ 有缺陷的天蓝色 RbpA 突变体无法刺激体外转录，并且在体内无活性。鉴于 RbpA 在结核分枝杆菌中至关重要，并且对于天蓝色链球菌的生长至关重要，因此这些数据支持 RbpA 在放线菌的 σ 循环中发挥关键作用的模型。
RbpA is a small non–DNA-binding transcription factor that associates with RNA polymerase holoenzyme and stimulates transcription in actinobacteria, including Streptomyces coelicolor and Mycobacterium tuberculosis. RbpA seems to show specificity for the vegetative form of RNA polymerase as opposed to alternative forms of the enzyme. Here, we explain the basis of this specificity by showing that RbpA binds directly to the principal σ subunit in these organisms, but not to more diverged alternative σ factors. Nuclear magnetic resonance spectroscopy revealed that, although differing in their requirement for structural zinc, the RbpA orthologues from S. coelicolor and M. tuberculosis share a common structural core domain, with extensive, apparently disordered, N- and C-terminal regions. The RbpA–σ interaction is mediated by the C-terminal region of RbpA and σ domain 2, and S. coelicolor RbpA mutants that are defective in binding σ are unable to stimulate transcription in vitro and are inactive in vivo. Given that RbpA is essential in M. tuberculosis and critical for growth in S. coelicolor, these data support a model in which RbpA plays a key role in the σ cycle in actinobacteria.
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