Structural basis for promoter-10 element recognition by the bacterial RNA polymerase σ subunit.
Structural basis for promoter-10 element recognition by the bacterial RNA polymerase σ subunit.
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DOI：
10.1016/j.cell.2011.10.041
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发表时间：
2011-12-09
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Darst SA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Feklistov A;Darst SA
细菌启动子开放的关键步骤是RNA聚合酶σ亚基对-10启动子元件（T-12 A-11 T-10 A-9 A-8 T-7共有序列）的识别。我们测定了结合到带有-10元件序列的单链DNA的σ结构域2的晶体结构。在蛋白质和每一个~ 10个元素核苷酸的DNA骨架之间发生广泛的相互作用。碱基特异性相互作用主要发生在A-11和T-7上，它们从单链DNA碱基堆叠中翻转出来，深埋在蛋白质口袋中。这些结构连同生化数据沿着支持这样一种模型，其中随着非模板链的碱基从DNA双螺旋中挤出并被σ捕获，-10元件序列的识别驱动初始启动子打开。这些结果为A-11和T-7在启动子解链中的关键作用提供了详细的结构基础，并揭示了转录泡形成起始的重要见解。
The key step in bacterial promoter opening is recognition of the -10 promoter element (T-12A-11T-10A-9A-8T-7 consensus sequence) by the RNA polymerase σ subunit. We determined crystal structures of σ domain 2 bound to single-stranded DNA bearing -10 element sequences. Extensive interactions occur between the protein and the DNA backbone of every -10 element nucleotide. Base-specific interactions occur primarily with A-11, and T-7, which are flipped out of the single-stranded DNA base-stack and buried deep in protein pockets. The structures, along with biochemical data, support a model where the recognition of the -10 element sequence drives initial promoter opening as the bases of the non-template strand are extruded from the DNA double-helix and captured by σ. These results provide a detailed structural basis for the critical roles of A-11 and T-7 in promoter melting, and reveal important insights into the initiation of transcription bubble formation.
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影响因子：
14.9
作者：
Hoffman, MM;Khrapov, MA;Ellington, AD
通讯作者：
Ellington, AD
影响因子：
16
作者：
Feklistov, Andrey;Barinova, Nataliya;Kulbachinskiy, Andrey
通讯作者：
Kulbachinskiy, Andrey
影响因子：
16
作者：
Campbell, EA;Muzzin, O;Darst, SA
通讯作者：
Darst, SA
DOI：
10.1073/pnas.95.20.11655
发表时间：
1998-09-29
影响因子：
11.1
作者：
Guo, Y;Gralla, JD
通讯作者：
Gralla, JD
影响因子：
14.9
作者：
CHEONG, C;TINOCO, I;CHOLLET, A
通讯作者：
CHOLLET, A