Origin and function of ubiquitin-like proteins.
Origin and function of ubiquitin-like proteins.
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DOI：
10.1038/nature07958
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发表时间：
2009-03-26
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Hochstrasser, Mark
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hochstrasser, Mark
泛素样蛋白（Ubls）对真核生物蛋白质的修饰控制着许多生理过程。Ubl附着主要调节与其他大分子的相互作用，如蛋白酶体-底物结合或蛋白质向染色质的募集。不同的Ubl系统使用相关的酶将特定的Ubl连接到蛋白质（或其他分子）上，并且大多数Ubl连接是瞬时的。越来越多的证据表明，Ubl-蛋白修饰从原核硫转移酶系统或相关酶进化而来。令人惊讶的是，类似于Ubl-缀合酶和Ubl-解缀合酶的蛋白质似乎在最后一个普遍共同祖先的时候已经变得普遍，这表明Ubl-蛋白质缀合不是真核生物的发明。
Eukaryotic protein modification by ubiquitin-like proteins (Ubls) controls an enormous range of physiological processes. Ubl attachments principally regulate interactions with other macromolecules, such as proteasome-substrate binding or recruitment of proteins to chromatin. Different Ubl systems use related enzymes to attach specific Ubls to proteins (or other molecules), and most Ubl attachments are transient. Mounting evidence suggests that Ubl-protein modification evolved from prokaryotic sulfurtransferase systems or related enzymes. Surprisingly, proteins similar to Ubl-conjugating and Ubl-deconjugating enzymes appear to have already become widespread by the time of the last universal common ancestor, suggesting that Ubl-protein conjugation is not a eukaryotic invention.
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