Protein kinase CK2 contributes to the organization of sodium channels in axonal membranes by regulating their interactions with ankyrin G.
Protein kinase CK2 contributes to the organization of sodium channels in axonal membranes by regulating their interactions with ankyrin G.
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DOI：
10.1083/jcb.200805169
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发表时间：
2008-12-15
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Dargent B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bréchet A;Fache MP;Brachet A;Ferracci G;Baude A;Irondelle M;Pereira S;Leterrier C;Dargent B
在神经元中，动作电位的产生和传播需要钠通道通过锚蛋白G支架在轴突起始段（AIS）和朗维尔结中精确积累。我们发现Nav1.2的锚定结合基序决定AIS的通道浓度，它依赖于谷氨酸残基（E1111），但也依赖于几个丝氨酸残基（S1112，S1124和S1126）。我们表明，蛋白激酶CK 2（CK 2）对这些残基的磷酸化调节Nav通道与锚蛋白的相互作用。此外，我们观察到CK 2在AIS和Ranvier结中高度富集。含有Nav1.2锚定结合基序的离子通道嵌合体扰乱了AIS的内源性钠通道积累，而磷酸化缺陷嵌合体则没有。最后，CK2活性的抑制减少了钠通道在神经元AIS的积累。总之，CK2通过调节它们与锚蛋白G的相互作用而有助于钠通道的组织化。
In neurons, generation and propagation of action potentials requires the precise accumulation of sodium channels at the axonal initial segment (AIS) and in the nodes of Ranvier through ankyrin G scaffolding. We found that the ankyrin-binding motif of Nav1.2 that determines channel concentration at the AIS depends on a glutamate residue (E1111), but also on several serine residues (S1112, S1124, and S1126). We showed that phosphorylation of these residues by protein kinase CK2 (CK2) regulates Nav channel interaction with ankyrins. Furthermore, we observed that CK2 is highly enriched at the AIS and the nodes of Ranvier in vivo. An ion channel chimera containing the Nav1.2 ankyrin-binding motif perturbed endogenous sodium channel accumulation at the AIS, whereas phosphorylation-deficient chimeras did not. Finally, inhibition of CK2 activity reduced sodium channel accumulation at the AIS of neurons. In conclusion, CK2 contributes to sodium channel organization by regulating their interaction with ankyrin G.
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