(1)H, (13)C, and (15)N backbone chemical shift assignments of the C-terminal dimerization domain of SARS-CoV-2 nucleocapsid protein.
(1)H, (13)C, and (15)N backbone chemical shift assignments of the C-terminal dimerization domain of SARS-CoV-2 nucleocapsid protein.
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（1）H，（13）C和（15）N的SARS-COV-2核素蛋白的C末端二聚化结构域的N型骨架化学位移分配。
DOI：
10.1007/s12104-020-09995-y
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发表时间：
2021-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Schlundt A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Korn SM;Lambertz R;Fürtig B;Hengesbach M;Löhr F;Richter C;Schwalbe H;Weigand JE;Wöhnert J;Schlundt A
目前爆发的高传染性COVID-19呼吸道疾病是由新型冠状病毒SARS-CoV-2（严重急性呼吸道综合征冠状病毒2）引起的。为抗击疫情，寻找有前景的病毒药物靶点已成为国际生物医学研究界的跨界共同目标。在国际Covid 19-NMR联盟中，科学家通过提供关于病毒蛋白质和RNA的公开可用的NMR数据来支持针对SARS-CoV-2的药物开发。冠状病毒核衣壳蛋白（N蛋白）是一种RNA结合蛋白，参与病毒的转录和复制。其主要功能是包装病毒RNA基因组。冠状病毒N蛋白的高度保守结构由N末端RNA结合结构域（NTD）、固有无序的富含丝氨酸/精氨酸（SR）的接头和C末端二聚化结构域（CTD）组成。除了参与寡聚化，N蛋白的CTD（N-CTD）还能够独立于NTD自身结合核酸。在这里，我们报告了SARS-CoV-2 N-CTD的近完整的NMR主链化学位移分配，为下游应用提供基础，特别是位点分辨药物结合研究。
The current outbreak of the highly infectious COVID-19 respiratory disease is caused by the novel coronavirus SARS-CoV-2 (Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2). To fight the pandemic, the search for promising viral drug targets has become a cross-border common goal of the international biomedical research community. Within the international Covid19-NMR consortium, scientists support drug development against SARS-CoV-2 by providing publicly available NMR data on viral proteins and RNAs. The coronavirus nucleocapsid protein (N protein) is an RNA-binding protein involved in viral transcription and replication. Its primary function is the packaging of the viral RNA genome. The highly conserved architecture of the coronavirus N protein consists of an N-terminal RNA-binding domain (NTD), followed by an intrinsically disordered Serine/Arginine (SR)-rich linker and a C-terminal dimerization domain (CTD). Besides its involvement in oligomerization, the CTD of the N protein (N-CTD) is also able to bind to nucleic acids by itself, independent of the NTD. Here, we report the near-complete NMR backbone chemical shift assignments of the SARS-CoV-2 N-CTD to provide the basis for downstream applications, in particular site-resolved drug binding studies.
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