Dna2 is a structure-specific nuclease, with affinity for 5'-flap intermediates.
Dna2 is a structure-specific nuclease, with affinity for 5'-flap intermediates.
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DOI：
10.1093/nar/gkp1055
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发表时间：
2010-01
影响因子：
14.9
通讯作者：
Bambara RA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Stewart JA;Campbell JL;Bambara RA
Dna2是一种核酸酶/解旋酶，在DNA复制、双链断裂修复和端粒维持中起着重要作用。对于每个作用，Dna2被认为是用5 ' -flap处理DNA底物。然而，到目前为止，Dna2还没有显示出比单链DNA更倾向于结合或切割皮瓣。通过DNA结合竞争分析，我们发现Dna2具有底物结构特异性。核酸酶表现出强烈的结合底物与5 ' -皮瓣或一些变化的皮瓣结构的偏好。进一步的分析表明，Dna2识别并结合了单链皮瓣和皮瓣下游的部分双链区域。本文提出了一种模型，其中Dna2首先结合到一个皮瓣碱基上，然后皮瓣通过周期性切割穿过蛋白质，最终形成一个长度约5 nt的末端皮瓣。这类似于皮瓣内切酶1的机制，与这两种蛋白在皮瓣加工中的合作一致。
Dna2 is a nuclease/helicase with proposed roles in DNA replication, double-strand break repair and telomere maintenance. For each role Dna2 is proposed to process DNA substrates with a 5′-flap. To date, however, Dna2 has not revealed a preference for binding or cleavage of flaps over single-stranded DNA. Using DNA binding competition assays we found that Dna2 has substrate structure specificity. The nuclease displayed a strong preference for binding substrates with a 5′-flap or some variations of flap structure. Further analysis revealed that Dna2 recognized and bound both the single-stranded flap and portions of the duplex region immediately downstream of the flap. A model is proposed in which Dna2 first binds to a flap base, and then the flap threads through the protein with periodic cleavage, to a terminal flap length of ∼5 nt. This resembles the mechanism of flap endonuclease 1, consistent with cooperation of these two proteins in flap processing.
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