Interactions between KSHV ORF57 and the novel human TREX proteins, CHTOP and CIP29.
Interactions between KSHV ORF57 and the novel human TREX proteins, CHTOP and CIP29.
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DOI：
10.1099/jgv.0.000503
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发表时间：
2016-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Whitehouse A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schumann S;Baquero-Perez B;Whitehouse A
mRNA加工步骤的偶联对于精确和有效的基因表达至关重要。人类转录/输出（hTREX）复合物是负责真核mRNA稳定性和核输出的高度保守的多蛋白复合物。我们以前已经表明，卡波西肉瘤相关的开放阅读框57（ORF 57）蛋白编排的hTREX复合物到病毒的无内含子mRNA的招聘，形成一个稳定的和输出能力的病毒核糖核蛋白颗粒（vRNP）。最近，已经提出另外的细胞蛋白，即CHTOP、CIP 29和POLDIP 3作为新的hTREX组分。在这里，我们扩展了我们以前的研究，并提供了证据表明，ORF 57与CHTOP和CIP 29相互作用，而不是POLDIP 3。此外，耗竭研究表明，CHTOP和CIP 29都影响ORF 57介导的病毒mRNA加工。因此，这些结果表明CHTOP和CIP 29都是hTREX组分，并被募集到ORF 57介导的vRNP中。
The coupling of mRNA processing steps is essential for precise and efficient gene expression. The human transcription/export (hTREX) complex is a highly conserved multi-protein complex responsible for eukaryotic mRNA stability and nuclear export. We have previously shown that the Kaposi’s sarcoma-associated open reading frame 57 (ORF57) protein orchestrates the recruitment of the hTREX complex onto viral intronless mRNA, forming a stable and export-competent viral ribonucleoprotein particle (vRNP). Recently, additional cellular proteins, namely CHTOP, CIP29 and POLDIP3 have been proposed as novel hTREX components. Herein, we extend our previous research and provide evidence that ORF57 interacts with CHTOP and CIP29, in contrast to POLDIP3. Moreover, depletion studies show both CHTOP and CIP29 effect ORF57-mediated viral mRNA processing. As such, these results suggest both CHTOP and CIP29 are hTREX components and are recruited to an ORF57-mediated vRNP.
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