Stabilization of a Natural β-Hairpin by a Twist-Compatible β-Turn Mimetic
Stabilization of a Natural β-Hairpin by a Twist-Compatible β-Turn Mimetic
复制标题
通过扭转兼容的 β 转弯模拟物稳定天然 β 发夹
DOI：
10.1002/ejoc.201500048
复制
发表时间：
2015
影响因子：
2.8
通讯作者：
A. Geyer
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Körling;A. Geyer
将蛋白质分解为其二级结构元件（子域）应该会产生离散的肽表位。然而，脱离天然蛋白质环境的β-发夹通常会失去其明确的形状，因此分子识别过程（例如抗体结合或蛋白质相互作用）会受到显着影响。因此，Foldon（本研究的蛋白质结构域）的分离中央β-发夹（残基12-24）松弛成大量旋转异构体，尽管它仍然满足折叠成高度扭曲形状的所有必要要求。在这里，来自离散发夹反平行链任一端的两种稳定策略彼此相反，这在溶液中重建其形状。通过扭曲相容的双环 β 转角模拟 Hot=Tap 进行的局部侧链到主链的环化被认为优于大环二硫键环化，后者会引起局部结构扭曲。
Dissecting proteins into their secondary structure elements (subdomains) should yield discrete peptide epitopes. However, β‐hairpins detached from their natural protein environment usually lose their well‐defined shape and, consequently, molecular recognition processes, such as antibody binding or protein interactions, are affected significantly. Thus, the isolated central β‐hairpin (residues 12–24) of Foldon, the protein domain of this study, relaxes into a multitude of rotamers, although it still fulfills all necessary requirements to fold into a highly twisted shape. Here, two stabilization strategies from either end of the antiparallel strands of the discrete hairpin are opposed to each other, which reconstitute its shape in solution. The local side chain to backbone cyclization by the twist‐compatible bicyclic β‐turn mimetic Hot=Tap is identified to be superior to macrocyclic disulfide cyclization, which provokes local structural distortions.
登录
查看更多内容
水溶液中蛋白质肽片段的构象：对蛋白质折叠起始的影响。
影响因子：
2.9
作者：
Wright,PE;Dyson,HJ;Lerner,RA
通讯作者：
Lerner,RA
影响因子：
4.3
作者：
Santiveri, Clara M.;Leon, Esther;Jimenez, M. Angeles
通讯作者：
Jimenez, M. Angeles
影响因子：
5.6
作者：
Frank, S;Kammerer, RA;Engel, J
通讯作者：
Engel, J
具有 β-发夹结构的聚丝蛋白肽可结合类风湿性关节炎抗体。
影响因子：
--
作者：
Sabrina Fischer;Armin Geyer
通讯作者：
Armin Geyer
干预脂质结合蛋白的β-桶结构：对折叠、配体结合和聚集倾向的影响。
DOI：
--
发表时间：
2015
期刊：
Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids
影响因子：
--
作者：
L. Curto;C. R. Angelani;J. M. Delfino
通讯作者：
J. M. Delfino