Puromycin A, B and C, cryptic nucleosides identified from Streptomyces alboniger NRRL B-1832 by PPtase-based activation.
Puromycin A, B and C, cryptic nucleosides identified from Streptomyces alboniger NRRL B-1832 by PPtase-based activation.
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嘌呤霉素 A、B 和 C，通过基于 PPt 酶的激活从白链霉菌 NRRL B-1832 中鉴定出的隐性核苷
DOI：
10.1016/j.synbio.2018.02.001
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发表时间：
2018-03
影响因子：
4.8
通讯作者：
Qu X
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yan X;Zhang B;Tian W;Dai Q;Zheng X;Hu K;Liu X;Deng Z;Qu X
天然产物的发现是药物开发的关键，然而，这一奋进往往受到天然产物生物合成途径广泛失活或沉默的挑战。我们最近开发了一种高效的方法，通过增强载体蛋白的磷酸泛酰巯基乙胺化来激活隐蔽/沉默的生物合成途径。通过将该方法应用于白黑链霉菌NRRL B-1832中，我们在此鉴定了三种隐蔽核苷产物，包括一种已知的嘌呤霉素A和两种新的衍生物（嘌呤霉素B和C）。这些产物的生物合成不需要载体蛋白的参与，表明磷酸泛酰巯基乙胺基转移酶（PPtase）确实在代谢产物的生物合成中起着重要的调节作用。这些结果表明，PPtase为基础的方法有一个更广泛的有效范围比以前假设的载体蛋白参与的途径，这将有利于未来的天然产物的发现和生物合成的研究。
Natural product discovery is pivot for drug development, however, this endeavor is often challenged by the wide inactivation or silence of natural products biosynthetic pathways. We recently developed a highly efficient approach to activate cryptic/silenced biosynthetic pathways through augmentation of the phosphopantetheinylation of carrier proteins. By applying this approach in the Streptomyces alboniger NRRL B-1832, we herein identified three cryptic nucleosides products, including one known puromycin A and two new derivatives (puromycin B and C). The biosynthesis of these products doesn't require the involvement of carrier protein, indicating the phosphopantetheinyl transferase (PPtase) indeed plays a fundamental regulatory role in metabolites biosynthesis. These results demonstrate that the PPtase-based approach have a much broader effective scope than the previously assumed carrier protein-involving pathways, which will benefit future natural products discovery and biosynthetic studies.
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