Conformational dependence of integrin‐binding peptides derived from homologous loop regions in the laminin α chains
Conformational dependence of integrin‐binding peptides derived from homologous loop regions in the laminin α chains
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源自层粘连蛋白 α 链同源环区域的整合素结合肽的构象依赖性
DOI：
10.1002/psc.3284
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发表时间：
2020
影响因子：
2.1
通讯作者：
Nomizu Motoyoshi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ishikawa Masaya;Hamada Keisuke;Yamada Yuji;Kumai Jun;Katagiri Fumihiko;Kikkawa Yamato;Nomizu Motoyoshi
层粘连蛋白α链（α1 -α5链）以组织和发育阶段特异性的方式表达，具有多种链特异性的生物学功能。特别是，位于α链C端的层粘连蛋白球状模块（LG1-LG5）在层粘连蛋白的生物活性中起着至关重要的作用。每个LG模块由14链β -片（a - N）三明治结构组成。我们先前使用17个同源肽（EF肽）筛选了LG模块中E和F链之间环区的细胞附着活性，发现4个活性EF肽与整合素α2β1结合。四种肽中的一种，G4EF1在环化后表现出改善的细胞附着活性。在这里，我们重点研究了剩余的三种整合素α2β1 -结合的EF肽（G5EF1， G3EF3和G5EF5），并分析了它们的肽构象与细胞附着活性之间的关系。首先，我们确定了它们的活动核心序列，发现G5EF1z （IGLEIVDGKVLFHVNN）、G3EF3z （LLVTLEDGHIALST）和G5EF5z （KVLTEQVL）是核心序列。核心序列的环状肽（cycloG5EF1z、cycloG3EF3z和cycloG5EF5z）与其线性肽相比，增强了整合素介导的细胞粘附活性。结果表明，整合素α2β1 -结合EF肽的细胞粘附活性依赖于构象，环结构对其活性至关重要。这表明环路区域的构象对LG模块的活动起着重要作用。
Laminin α chains (α1–α5 chains) are expressed in a tissue‐ and developmental stage‐specific manner and have diverse chain‐specific biological functions. Especially, laminin globular (LG) modules (LG1–LG5) located at the C‐terminus of the α chains play a critical role in the biological activities of laminins. Each LG module is composed of a 14‐stranded β‐sheet (A‐N) sandwich structure. We previously screened cell attachment activity of the loop regions between the E and F strands in the LG modules using 17 homologous peptides (EF peptides) and found that four active EF peptides bind to integrin α2β1. One of the four peptides, G4EF1 demonstrated improved cell attachment activity when cyclized. Here, we focused on the remaining three integrin α2β1‐binding EF peptides (G5EF1, G3EF3, and G5EF5) and analyzed the relationship between their peptide conformation and cell attachment activity. First, we determined their active core sequences and found that G5EF1z (IGLEIVDGKVLFHVNN), G3EF3z (LLVTLEDGHIALST), and G5EF5z (KVLTEQVL) are the core sequences. Cyclic peptides of the core sequences (cycloG5EF1z, cycloG3EF3z, and cycloG5EF5z) enhanced integrin‐mediated cell adhesion activity compared with their linear peptides. The results indicated that cell adhesion activity of the integrin α2β1‐binding EF peptides is conformation dependent and that the loop structure is critical for their activity. This suggests that conformation of the loop regions plays an important role for the activities of the LG modules.
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DOI：
10.1002/chem.201702117
发表时间：
2017-09-18
期刊：
Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany)
影响因子：
--
作者：
Rhodes CA;Pei D
通讯作者：
Pei D
影响因子：
3.4
作者：
Rathore, Nitin;Gellman, Samuel H.;de Pablo, Juan J.
通讯作者：
de Pablo, Juan J.
层粘连蛋白 α 链 LG 模块中同源环区域的生物活性。
影响因子：
2.9
作者：
Fumihiko Katagiri;Toshihiro Hara;Yuji Yamada;S. Urushibata;K. Hozumi;Y. Kikkawa;M. Nomizu
通讯作者：
M. Nomizu
层粘连蛋白 α3 G 结构域的独特序列与肝素结合并通过 Syndecan-2 和 -4* 促进细胞粘附
DOI：
10.1074/jbc.m101420200
发表时间：
2001
期刊：
The Journal of Biological Chemistry
影响因子：
--
作者：
A. Utani;M. Nomizu;H. Matsuura;Kozue Kato;Takashi Kobayashi;Ushio Takeda;S. Aota;P. K. Nielsen;H. Shinkai
通讯作者：
H. Shinkai
影响因子：
6.9
作者：
Timpl, R;Tisi, D;Hohenester, E
通讯作者：
Hohenester, E