Dual recognition of the ribosome and the signal recognition particle by the SRP receptor during protein targeting to the endoplasmic reticulum.
Dual recognition of the ribosome and the signal recognition particle by the SRP receptor during protein targeting to the endoplasmic reticulum.
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在蛋白质靶向内质网期间，SRP 受体对核糖体和信号识别颗粒的双重识别。
DOI：
10.1083/jcb.200303143
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发表时间：
2003-08-18
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gilmore R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mandon EC;Jiang Y;Gilmore R
我们已经分析了信号识别颗粒（SRP），SRP受体（SR），和核糖体之间的相互作用，使用GTdR分析，生物传感器实验，和核糖体结合分析。可能的机制，可能有助于增强SR和SRP-核糖体新生链复合物之间的亲和力，以促进蛋白质易位在生理离子强度条件下进行了探索。核糖体或60 S大核糖体亚基通过为SRP-SR复合物的组装提供平台来激活SRP 54和SRα的GT3循环。生物传感器的实验表明，高亲和力，饱和结合的核糖体或大核糖体亚基的SR。值得注意的是，SR具有100倍以上的亲和力的核糖体比SRP。含有SR的蛋白脂质体以与Sec 61复合物所示的亲和力相当的亲和力结合非翻译核糖体。SRα的NH 2端319个残基的片段是SR与核糖体结合所必需的。我们认为，核糖体-SR相互作用加速了核糖体新生链复合物靶向粗面内质网，而SRP-SR相互作用对于维持靶向反应的保真度至关重要。
We have analyzed the interactions between the signal recognition particle (SRP), the SRP receptor (SR), and the ribosome using GTPase assays, biosensor experiments, and ribosome binding assays. Possible mechanisms that could contribute to an enhanced affinity between the SR and the SRP–ribosome nascent chain complex to promote protein translocation under physiological ionic strength conditions have been explored. Ribosomes or 60S large ribosomal subunits activate the GTPase cycle of SRP54 and SRα by providing a platform for assembly of the SRP–SR complex. Biosensor experiments revealed high-affinity, saturable binding of ribosomes or large ribosomal subunits to the SR. Remarkably, the SR has a 100-fold higher affinity for the ribosome than for SRP. Proteoliposomes that contain the SR bind nontranslating ribosomes with an affinity comparable to that shown by the Sec61 complex. An NH2-terminal 319-residue segment of SRα is necessary and sufficient for binding of SR to the ribosome. We propose that the ribosome–SR interaction accelerates targeting of the ribosome nascent chain complex to the RER, while the SRP–SR interaction is crucial for maintaining the fidelity of the targeting reaction.
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